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主題ハブ — 2026-10-22

たんぱく質を酵素で分解すると、苦くなるのか、和らぐのか

プロテインの原料にもなる乳・大豆・豆・穀物・魚・昆虫などのたんぱく質は、酵素で分解すると、短いペプチドやアミノ酸の混ざった加水分解物になる。 「プロテインやペプチドは苦い」と言われるが、分解すればいつも苦くなるのか、それとも酵素や分解のしかたで和らぐのかを、人が苦味を評価した研究で確かめた。 この頁では、同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えた比較を収録した。 チーズの熟成でできる苦いペプチドはチーズの熟成とスターターの頁、砂糖や塩で苦味を抑える比較は砂糖・塩と苦味の頁で扱う。 収録した研究では、酵素の種類と分解の度合いで、苦くなる場合も、表に示した終点で未分解と有意差が無い場合もあった。 できた分解物に、ペプチドの端を切る酵素を足すなどの後処理をして苦味を下げた研究がある一方、膜処理や、包んだ分解物への超音波で苦味が上がった研究もある。 研究ごとに原料・尺度・評価した人・試料の濃度が違うので、研究をまたいで「何倍苦い」とは言えない。 一覧では、分解していない原料との比較を先に置き（工程の同等性が未確認のアサリとコオロギには、その旨を見出しに示した）、性質の違う行には見出しの頭に札（分解の度合い・酵素どうし、市販の分解物と比べた、できた分解物の後処理）を付けて、その後にまとめた。 苦味と、うま味・後味・受け入れやすさは別の項目として読む。 この頁では、収録した研究を、原料・酵素と分解の条件・後処理・評価した人と尺度、という条件と一緒に並べる。 そのうえで、同じ実験の中で確かめられたことと、研究のあいだの違いから考えられる説明の候補と、 この比較だけでは分けられないことを、分けて書く。 ここで扱うのは味の感じ方の研究で、市販のプロテインの選び方や、健康についての助言ではない。発酵と苦いペプチドの全体は発酵と苦味ペプチドの頁で扱う。

このページの内容（10 節）
  1. この頁でわかること
  2. 収録した研究で言える範囲
  3. 苦味の評価の一覧
  4. 研究ごとの条件と結果
  5. 実験の中で確かめられたこと
  6. 結果の違いの説明の候補
  7. 分かっていないこと——この比較だけでは分けられないこと
  8. 研究と行の数え方
  9. 調べた範囲
  10. 図鑑で読む
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この頁でわかること

収録した研究で言える範囲

苦味の評価の一覧

人の苦味の評価の結果だけを抜き出した。研究ごとに原料と尺度と濃度が違うので、値どうしを研究をまたいで比べない。 比べた二つは、見出しの「対」の前の試料と後の試料として並べた。「対」の前には、分解していない方・分解の浅い方・処理の前を置いた。酵素どうしの比較では、見出しに書いた順に並べた。 「向き」の欄は、どちらが苦かったかを「〜の方が苦い」で示す。向きは掲載された値の大小、または本文の記述を示すもので、示した二つの条件のあいだの個別の検定の結果とは限らない。 差が有意かどうかは「向き・検定」の欄の検定の段で見る。有意差が無い行でも、向きの欄は値の大小を示す。検定が示されていない行や、値が図にしか無く数値を確かめていない行もそのまま載せた。 市販の分解物と比べた行の値は階級の合計で、正が市販の分解物より苦い側、負が苦くない側を示す。コメの行の値は二つの試料の苦味の差の得点で、強さそのものではない。この二種類の行は、測ったものの欄にもそう示した。 見出しの頭の札で、性質の違う行を示した。札の無い行は分解していない原料と同じ研究の中で比べたもので、一覧の初めに置いた。 「分解の度合い・酵素どうし」は未分解の評価が無く分解の条件どうしを比べた行、「市販の分解物と比べた」は基準が市販の加水分解物の行、「できた分解物の後処理」は分解物に後から酵素・吸着剤・膜・封入・超音波などの処理をした行である。 札の無い行のうちコオロギとアサリの行は、未分解の原料と分解物で分画の工程が同じかを確かめられないことを見出しに書いた。研究名を押すと、条件の詳しい表へ移る。

人が苦味を評価した結果だけを抜き出した一覧。値の出所（表の値か図からの目測か）は各行に書いた。研究ごとに尺度も測り方も違うので、行の中で比べ、行どうしは比べない。

研究比べた組・条件測り方「対」の前の試料「対」の後の試料向き・検定
Meinlschmidt ら 2016ダイズ：未分解（0 分）対 Alcalase で 120 分
ダイズ分離たんぱく質の 5% 分散液を、酵素ごとの温度・pH で 120 分分解（酵素の量 0.5%、パパインは 0.2%）。表の 0 分の値は、本文が未分解の SPI の苦味として書く 2.8。2.5% の水溶液（pH 7.0）で評価。Alcalase は 50 °C・pH 8.0、120 分の分解度 13.0%		0（感じない）〜10（強い）の 10 cm 線尺度（訓練した 10 人、2 反復の平均）2.89.2「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
Meinlschmidt ら 2016ダイズ：未分解（0 分）対 Neutrase で 120 分
ダイズ分離たんぱく質の 5% 分散液を、酵素ごとの温度・pH で 120 分分解（酵素の量 0.5%、パパインは 0.2%）。表の 0 分の値は、本文が未分解の SPI の苦味として書く 2.8。2.5% の水溶液（pH 7.0）で評価。Neutrase は 50 °C・pH 6.5、120 分の分解度 6.3%		0（感じない）〜10（強い）の 10 cm 線尺度（訓練した 10 人、2 反復の平均）2.87.1「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
Meinlschmidt ら 2016ダイズ：未分解（0 分）対 パパイン 0.2% で 120 分
ダイズ分離たんぱく質の 5% 分散液を、酵素ごとの温度・pH で 120 分分解（酵素の量 0.5%、パパインは 0.2%）。表の 0 分の値は、本文が未分解の SPI の苦味として書く 2.8。2.5% の水溶液（pH 7.0）で評価。パパイン 0.2% は 80 °C・pH 7.0、120 分の分解度 4.6%		0（感じない）〜10（強い）の 10 cm 線尺度（訓練した 10 人、2 反復の平均）2.83.1「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意差なし
Meinlschmidt ら 2016ダイズ：未分解（0 分）対 Flavourzyme で 120 分
ダイズ分離たんぱく質の 5% 分散液を、酵素ごとの温度・pH で 120 分分解（酵素の量 0.5%、パパインは 0.2%）。表の 0 分の値は、本文が未分解の SPI の苦味として書く 2.8。2.5% の水溶液（pH 7.0）で評価。Flavourzyme は 50 °C・pH 6.0、120 分の分解度 8.5%		0（感じない）〜10（強い）の 10 cm 線尺度（訓練した 10 人、2 反復の平均）2.82.1「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意差なし
Schlegel ら 2019ルピナス：未分解 対 Alcalase で 2 時間
ルピナス分離たんぱく質（たんぱく質 50 g/kg）を酵素ごとの温度・pH で 2 時間（酵素と液の比 0.5%）。未分解の対照も同じ条件で作った。1% の水溶液を鼻をつまんで評価。Alcalase は 50 °C・pH 8.0、分解度 9.05%		目盛りのない 10 cm 線の中央値（訓練した 10 人）1.17.2「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
Schlegel ら 2019ルピナス：未分解 対 Flavourzyme で 2 時間
ルピナス分離たんぱく質（たんぱく質 50 g/kg）を酵素ごとの温度・pH で 2 時間（酵素と液の比 0.5%）。未分解の対照も同じ条件で作った。1% の水溶液を鼻をつまんで評価。Flavourzyme は 50 °C・pH 6.0、分解度 6.90%		目盛りのない 10 cm 線の中央値（訓練した 10 人）1.10.7「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意差なし
Schlegel ら 2020ルピナス：未分解 対 Alcalase とパパインを同時に 4 時間（OS 5）
ルピナス分離たんぱく質 5%、50 °C・pH 8.0。Alcalase 0.5% とパパイン 0.2%（酵素と液の比）を同時に加えて 4 時間、分解度 13.3%。提示の濃度は本文に無い		0（感じない）〜10（強い）の尺度、図 4 の説明は 10 cm 線の平均（10 人）1.95.7「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
Zhao ら 2026アサリ：未分解の対照（工程の同等性は未確認）対 アルカリプロテアーゼで 4 時間
アサリの身の粉を水と 1:50。アルカリプロテアーゼ（5000 U/g たんぱく質、50 °C・pH 9.5）で 4 時間。対照は凍結乾燥したアサリたんぱく質で、分解物は遠心の上清。提示の濃度は書かれていない		0〜10 の尺度（1〜2 苦味なし、9〜10 耐えがたく苦い。訓練した 12 人、3 反復の平均）図を取得していないので数値は未確認図を取得していないので数値は未確認「対」の後の試料の方が苦い
検定の記載なし
Fetriyuna ら 2026コオロギ：酵素なしで乾燥した原料（CP、工程の同等性は未確認）対 ProteAX 1.5% で 5 時間
コオロギを摩砕し 90 °C・15 分で加熱殺菌後、ProteAX 1.5%（w/v）を 60 °C・pH 7.0 で 5 時間。分解物は遠心の上清を凍結乾燥（分解度 67.71%、TCA 可溶窒素法）。CP は酵素処理なしで凍結乾燥したと書くだけで、遠心・上清の工程が同じかは書かれていない（CP の分解度 6.85%）。提示の濃度・溶媒は書かれていない		gLMS（150 mm、mm で表示。半訓練の 25 人）32.885.92「対」の前の試料の方が苦い
検定の記載なし
Sun ら 2022分解の度合い・酵素どうし：コムギグルテン、Alcalase で分解度 4% 対 20%
コムギグルテン 15 g を水 300 mL に。酵素と基質の比 1:20 で、pH-stat 法の分解度が 4% と 20% に達した所で止めた。遠心の上清を凍結乾燥し、1% の溶液で評価。未分解のグルテンの評価は無い。Alcalase		10 点の線尺度（カフェインを基準、経験のある 8 人）0.654.38「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
Sun ら 2022分解の度合い・酵素どうし：コムギグルテン、トリプシンで分解度 4% 対 20%
コムギグルテン 15 g を水 300 mL に。酵素と基質の比 1:20 で、pH-stat 法の分解度が 4% と 20% に達した所で止めた。遠心の上清を凍結乾燥し、1% の溶液で評価。未分解のグルテンの評価は無い。トリプシン		10 点の線尺度（カフェインを基準、経験のある 8 人）0.593.4「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
Fetriyuna ら 2026分解の度合い・酵素どうし：コオロギ、ProteAX で 2 時間 対 5 時間（酵素量をまとめた平均）
加熱殺菌したコオロギに ProteAX 0.5・1.0・1.5・2%（w/v）を 60 °C・pH 7.0 で 2・3.5・5 時間。遠心の上清を凍結乾燥（分解度 50.34〜67.71%、TCA 可溶窒素法）。提示の濃度・溶媒は書かれていない		gLMS（150 mm、mm で表示。半訓練の 25 人）14.18（2 時間、4 つの酵素量の周辺平均）7.32（5 時間、同じ）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
Daher ら 2021分解の度合い・酵素どうし：カゼイン、Flavourzyme と Protamex の組（109）で 3 時間 対 5 時間
ミセルカゼインに富む乳たんぱく質を、全窒素性成分として 10% に薄めて 9 時間分解し、1 時間ごとに採取（配合は非公開）。乾物 10% をミネラルウォーターに溶かして評価。未分解のカゼインの評価は無い。組 109 は Flavourzyme と Protamex。分解度は 4 時間 13.9%、5 時間 44.1%、9 時間 50.8%		1（弱い）〜7（強い）（訓練した 19 人、2 反復）約 5.203.00「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意差の報告はあるが、どの組の差かは不明
Daher ら 2021分解の度合い・酵素どうし：カゼイン、Promod と Flavorpro の組（125）で 5 時間 対 9 時間
ミセルカゼインに富む乳たんぱく質を、全窒素性成分として 10% に薄めて 9 時間分解し、1 時間ごとに採取（配合は非公開）。乾物 10% をミネラルウォーターに溶かして評価。未分解のカゼインの評価は無い。組 125 は Promod 523MDP と Flavorpro 937MDP。分解度は 3 時間 10.9%、5 時間 22.6%、9 時間 28.9%		1（弱い）〜7（強い）（訓練した 19 人、2 反復）2.233.59「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意差の報告はあるが、どの組の差かは不明
Jiang ら 2024分解の度合い・酵素どうし：脱脂乳、Flavourzyme 対 Neutrase
脱脂粉乳 12%（w/w）を 4.5 時間分解し、105 °C・5 分で失活。Neutrase は 50 °C・10,000 U/g（分解度 24.89%）、Flavourzyme は 50 °C・6000 U/g（23.20%）、Protamex は 55 °C・10,000 U/g（28.13%）、どれも pH 7.0。提示の濃度は書かれていない。未分解の脱脂乳の評価は無い		キニーネの標準液を 0〜10 点とした採点（食品科学の大学院生 10 人）6.607.60「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
Jiang ら 2024分解の度合い・酵素どうし：脱脂乳、Protamex 対 Neutrase
脱脂粉乳 12%（w/w）を 4.5 時間分解し、105 °C・5 分で失活。Neutrase は 50 °C・10,000 U/g（分解度 24.89%）、Flavourzyme は 50 °C・6000 U/g（23.20%）、Protamex は 55 °C・10,000 U/g（28.13%）、どれも pH 7.0。提示の濃度は書かれていない。未分解の脱脂乳の評価は無い		キニーネの標準液を 0〜10 点とした採点（食品科学の大学院生 10 人）6.807.60「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
杉山ら 1991分解の度合い・酵素どうし：マイワシ、Alcalase 対 Proleather（どちらもアルカリ性）
マイワシの脱脂魚粉を、たんぱく質濃度 8%・酵素量 8%（対たんぱく質）で 6 時間。Alcalase は 55 °C・pH 8.0、Proleather は 50 °C・pH 8.0。たんぱく質 5% の水溶液を 30 °C で評価。未分解の魚粉の評価は無い		0（全く感じない）〜5（非常に強く感じる）の 6 段階、パネル 10 名の平均1.74.0「対」の後の試料の方が苦い
検定の記載なし
Knežević-Jugović ら 2023市販の分解物と比べた：ダイズ、Neutrase だけ 対 Neutrase の後に Flavourzyme
ダイズたんぱく質濃縮物（たんぱく質 8%）。一段目の酵素で 75 分のあと、50 °C・pH 7 にして Flavourzyme 4% をさらに 120 分加えた 2 段の試料を、一段だけの試料と並べた。不溶部を除き噴霧乾燥。1% の水溶液を市販の大豆加水分解物（R）と対にして評価。未分解の濃縮物の評価は無い。Neutrase は pH 7・45 °C、酵素量 4%		R と比べた 5 段階の両極の尺度の階級の合計（正は R より苦い側、負は R より苦くない側。20 人）+14−25「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意差の報告はあるが、どの組の差かは不明
Knežević-Jugović ら 2023市販の分解物と比べた：ダイズ、Alcalase だけ 対 Alcalase の後に Flavourzyme
ダイズたんぱく質濃縮物（たんぱく質 8%）。一段目の酵素で 75 分のあと、50 °C・pH 7 にして Flavourzyme 4% をさらに 120 分加えた 2 段の試料を、一段だけの試料と並べた。不溶部を除き噴霧乾燥。1% の水溶液を市販の大豆加水分解物（R）と対にして評価。未分解の濃縮物の評価は無い。Alcalase は pH 8・55 °C、酵素量 4%		R と比べた 5 段階の両極の尺度の階級の合計（正は R より苦い側、負は R より苦くない側。20 人）−15−7「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意差の報告はあるが、どの組の差かは不明
Nakamura ら 2023できた分解物の後処理：カゼインのペプシン分解物、アミノペプチダーゼ LapA で 0 時間 対 4 時間
10% カゼインをペプシン（1/300）で 37 °C・計 20 時間分解した上清を pH 8.0 にし、精製した LapA を 1/24,500 加えて 50 °C。6 倍に薄めて評価		0（苦味なし）〜5（最大）、Gly-Phe 0.5・1.0・1.5% を 1・2・3 とする（9 人）3.51.7「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
Nakamura ら 2023できた分解物の後処理：タラたんぱく質のペプシン分解物、アミノペプチダーゼ LapA で 0 時間 対 21 時間
10% タラたんぱく質をペプシン（1/300）で 37 °C・計 7 時間分解した上清を pH 8.0 にし、精製した LapA を 1/80,000 加えて 50 °C		0（苦味なし）〜5（最大）、Gly-Phe 0.5・1.0・1.5% を 1・2・3 とする（9 人）2.90.54「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
Wu ら 2026できた分解物の後処理：コメ、Alcalase 分解物（A6）対 Flavourzyme を pH を保って 3 時間（A6-s3）
コメたんぱく質の Alcalase 6 時間の分解物（A6、DH-OPA 24.69%）を、Flavourzyme（5%、pH 6・60 °C）で二段目に分解。どの試料も 2500 Da の膜の透過画分を、窒素濃度をそろえて評価。未分解のコメたんぱく質の評価は無い。A6-s3 は pH 6.0 を保って 3 時間（DH-OPA 37.14%）		対ごとの苦味の差の得点 0（差なし）〜7（とても違う）と、どちらが苦いかの選択（15 人、2 セッション）基準（差の得点の対の一方で、強さの値は無い）A6 との差の得点 3.64（A6 の方が苦い）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
Wu ら 2026できた分解物の後処理：コメ、Alcalase 分解物（A6）対 Flavourzyme を pH を保たずに 4 時間（A6-f4）
コメたんぱく質の Alcalase 6 時間の分解物（A6、DH-OPA 24.69%）を、Flavourzyme（5%、pH 6・60 °C）で二段目に分解。どの試料も 2500 Da の膜の透過画分を、窒素濃度をそろえて評価。未分解のコメたんぱく質の評価は無い。A6-f4 は pH を保たず（6.0 から 5.1 へ下がる）4 時間（DH-OPA 40.35%）		対ごとの苦味の差の得点 0（差なし）〜7（とても違う）と、どちらが苦いかの選択（15 人、2 セッション）基準（差の得点の対の一方で、強さの値は無い）A6 との差の得点 2.78（A6 の方が苦い）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
Zhao ら 2026できた分解物の後処理：アサリ、アルカリプロテアーゼで 4 時間 対 その後 AOAP で 3 時間
アサリの身の粉を水と 1:50、アルカリプロテアーゼ（5000 U/g たんぱく質、50 °C・pH 9.5）で 4 時間。その分解物にアミノペプチダーゼ複合酵素 AOAP（5000 U/g、50 °C・pH 7.0）を加えてさらに 3 時間（本文の分解度は 23.9% から 49.8%）。提示の濃度は書かれていない		0〜10 の尺度（1〜2 苦味なし、9〜10 耐えがたく苦い。訓練した 12 人、3 反復の平均）図を取得していないので数値は未確認図を取得していないので数値は未確認「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
杉山ら 1991できた分解物の後処理：マイワシの Alcalase 分解物、処理なし 対 アミノペプチダーゼ M 3 mg
マイワシの脱脂魚粉の Alcalase 分解物（たんぱく質 5%、pH 7.0） 100 mL に、アミノペプチダーゼ M をたんぱく質量として 3 mg 加え、37 °C で 3 時間。90 °C・5 分で失活しろ過		0（全く感じない）〜5（非常に強く感じる）の 6 段階、パネル 10 名の平均1.70.9「対」の前の試料の方が苦い
検定の記載なし
杉山ら 1991できた分解物の後処理：マイワシの Alcalase 分解物、処理なし 対 合成吸着剤 VP-10
マイワシの脱脂魚粉の Alcalase 分解物（たんぱく質 5%、pH 7.0） 150 mL を、ビニルピリジン系の樹脂 VP-10 を 15 mL 詰めたカラムに通し（SV 2）、流出液を凍結乾燥してたんぱく質 5% で評価		0（全く感じない）〜5（非常に強く感じる）の 6 段階、パネル 10 名の平均1.70.5「対」の前の試料の方が苦い
検定の記載なし
Aspevik ら 2026できた分解物の後処理：ニワトリの分解物、膜処理前（粗製）対 精密ろ過・ナノろ過・ダイアフィルトレーションの後
業者が提供したニワトリの副産物の酵素加水分解物を、0.1 μm の精密ろ過、200 Da のナノろ過、ダイアフィルトレーションの順に処理。どれも乾物 2%（w/w）で評価（等たんぱく質濃度ではない）		15 cm 線、端を 1（強さなし）・9（強い）とする（訓練した 10 人、2 反復）4.45.1「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
Sharma ら 2023できた分解物の後処理：サケの分解物 1%、封入なし 対 リポソームに封入
サケの中骨のたんぱく質をパパイン 1% で 40 °C・5 分分解した分解物（SFPH）の 1% 液と、同じ液で大豆レシチンとグリセロールの膜を水和して作ったリポソーム（L-PH1）		0（なし）〜15（強い）の 15 cm 線尺度（訓練したパネル、人数は書かれていない）5.84.2「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
Sharma ら 2023できた分解物の後処理：封入したサケの分解物（L-PH1）、超音波 0 秒 対 120 秒
1% の分解物を封入したリポソーム（L-PH1）に、超音波（20 kHz・750 W、振幅 20%、2 秒照射・8 秒休止）を 120 秒。氷水で 25 ± 5 °C に保つ		0（なし）〜15（強い）の 15 cm 線尺度（訓練したパネル、人数は書かれていない）4.56.3「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意

研究ごとの条件と結果

研究ごとに、原料・酵素と分解の条件・後処理・試料の出し方・評価した人の条件と、測った結果を並べる。行の単位は「研究×測定結果」で、 同じ研究の中の別の比較は別の行にした。各行の下に、論文での位置と、 その行が「同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるか」の比較に使えるかを、理由と一緒に書いた。未分解の原料との比較に使えるのか、分解の条件どうしや後処理の比較に使えるのかも、理由の中で分けた。 空欄にせず、「記載なし」（論文に書かれていない）、「読んでいない」、「該当しない」を書き分けている。図を取得していない値は、その旨を書いた。 分解の度合いは測り方（OPA 法・pH-stat 法・TCA 可溶窒素法）が研究ごとに違い、酵素の量も、たんぱく質に対する比と液に対する比が混ざるので、方法と一緒に読む。

Meinlschmidt ら 2016 官能だけ

Enzymatic treatment of soy protein isolates: effects on the potential allergenicity, technofunctionality, and sensory properties. Food Science & Nutrition 4(1):11-23 — doi:10.1002/fsn3.253

原文の確認の深さ
全文で確認 — Europe PMC の全文（方法「Enzymatic hydrolysis of SPI」「Sensory analysis」「Statistical analysis」、結果「Effects of the enzymatic treatment on the bitterness of SPI」、表 1・2、図 3 の説明）。図 3 は別の実験で、この表には使っていない 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
ダイズ分離たんぱく質（SPI、たんぱく質 94.6%）
加工・調理
SPI を脱イオン水に 5%（w/w）で分散。10 種の酵素（パパインは 0.2% と 0.05% の 2 つの量で、計 11 条件）を酵素ごとの温度・pH で作用させ、10・30・60・120 分に採取。酵素の量は 0.5%（パパインは上記）。90 °C・20 分で失活し、凍結乾燥。酵素なしの対照も同じ条件で作った。分解度（OPA 法）は 0 分 2.1%、120 分で Alcalase 13.0%、Flavourzyme 8.5%、Neutrase 6.3%、パパイン 0.2% で 4.6%
出し方・食べ方
2.5%（w/w）の水溶液を pH 7.0 にし、10 mL を室温で。3 桁の乱数で提示
誰が・どの尺度で
カフェインの閾値試験などで 2 か月訓練した 10 人。0（感じない）〜10（強い）の 10 cm 線尺度。基準は Alcalase 分解物（校正の節は 1.0 g/L ＝ 5・2.5 g/L ＝ 10、各回の標準液の節は 1.0% と 2.5% と書き、単位が食い違う）。2 反復。方法は分散分析と Tukey、表 2 の脚注は酵素ごとの分散分析と Bonferroni と書き、食い違う
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
苦味の強さ（官能）ダイズ：未分解（0 分）対 Alcalase で 120 分
ダイズ分離たんぱく質の 5% 分散液を、酵素ごとの温度・pH で 120 分分解（酵素の量 0.5%、パパインは 0.2%）。表の 0 分の値は、本文が未分解の SPI の苦味として書く 2.8。2.5% の水溶液（pH 7.0）で評価。Alcalase は 50 °C・pH 8.0、120 分の分解度 13.0%		2.89.20（感じない）〜10（強い）の 10 cm 線尺度（訓練した 10 人、2 反復の平均）「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
表 2 で 0 分（a）と 120 分（b）の文字が違い、有意（p<0.05）。10 分で 8.7 と、早くから高かった。表 2 の文字は酵素ごとに 0 分と各時間を比べたもので、酵素どうしの検定ではない。方法は分散分析と Tukey、表 2 の脚注は Bonferroni と書き、食い違う 原典の位置: 方法「Enzymatic hydrolysis of SPI」「Sensory analysis」「Statistical analysis」、結果「Effects of the enzymatic treatment on the bitterness of SPI」、表 1・2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 使える — 同じダイズ分離たんぱく質の 0 分と 120 分を、同じ手順で訓練した 10 人が評価し、酵素ごとの時間の検定がある。ただし酵素どうしは検定されておらず、酵素の量は同じ % でも活性が違う
苦味の強さ（官能）ダイズ：未分解（0 分）対 Neutrase で 120 分
ダイズ分離たんぱく質の 5% 分散液を、酵素ごとの温度・pH で 120 分分解（酵素の量 0.5%、パパインは 0.2%）。表の 0 分の値は、本文が未分解の SPI の苦味として書く 2.8。2.5% の水溶液（pH 7.0）で評価。Neutrase は 50 °C・pH 6.5、120 分の分解度 6.3%		2.87.10（感じない）〜10（強い）の 10 cm 線尺度（訓練した 10 人、2 反復の平均）「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
表 2 で 0 分（a）と 120 分（c）の文字が違い、有意（p<0.05）。表 2 の文字は酵素ごとに 0 分と各時間を比べたもので、酵素どうしの検定ではない。方法は分散分析と Tukey、表 2 の脚注は Bonferroni と書き、食い違う 原典の位置: 方法「Enzymatic hydrolysis of SPI」「Sensory analysis」「Statistical analysis」、結果「Effects of the enzymatic treatment on the bitterness of SPI」、表 1・2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 使える — 同じダイズ分離たんぱく質の 0 分と 120 分を、同じ手順で訓練した 10 人が評価し、酵素ごとの時間の検定がある。ただし酵素どうしは検定されておらず、酵素の量は同じ % でも活性が違う
苦味の強さ（官能）ダイズ：未分解（0 分）対 パパイン 0.2% で 120 分
ダイズ分離たんぱく質の 5% 分散液を、酵素ごとの温度・pH で 120 分分解（酵素の量 0.5%、パパインは 0.2%）。表の 0 分の値は、本文が未分解の SPI の苦味として書く 2.8。2.5% の水溶液（pH 7.0）で評価。パパイン 0.2% は 80 °C・pH 7.0、120 分の分解度 4.6%		2.83.10（感じない）〜10（強い）の 10 cm 線尺度（訓練した 10 人、2 反復の平均）「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意差なし
向きは掲載の平均の大小。表 2 で 0 分（a）と 120 分（ab）は文字を共有し、有意差なし（同じとは言えない）。10 分（4.3）と 30 分（4.8）は 0 分より有意に高かった。表 2 の文字は酵素ごとに 0 分と各時間を比べたもので、酵素どうしの検定ではない。方法は分散分析と Tukey、表 2 の脚注は Bonferroni と書き、食い違う 原典の位置: 方法「Enzymatic hydrolysis of SPI」「Sensory analysis」「Statistical analysis」、結果「Effects of the enzymatic treatment on the bitterness of SPI」、表 1・2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 使える — 同じダイズ分離たんぱく質の 0 分と 120 分を、同じ手順で訓練した 10 人が評価し、酵素ごとの時間の検定がある。ただし酵素どうしは検定されておらず、酵素の量は同じ % でも活性が違う
苦味の強さ（官能）ダイズ：未分解（0 分）対 Flavourzyme で 120 分
ダイズ分離たんぱく質の 5% 分散液を、酵素ごとの温度・pH で 120 分分解（酵素の量 0.5%、パパインは 0.2%）。表の 0 分の値は、本文が未分解の SPI の苦味として書く 2.8。2.5% の水溶液（pH 7.0）で評価。Flavourzyme は 50 °C・pH 6.0、120 分の分解度 8.5%		2.82.10（感じない）〜10（強い）の 10 cm 線尺度（訓練した 10 人、2 反復の平均）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意差なし
向きは掲載の平均の大小。表 2 で 0 分（a）と 120 分（ab）は文字を共有し、未分解より有意に低いとは言えない。30 分（4.5）は 0 分より有意に高かった。本文は 1 時間までに 4.3 へ上がり、2 時間で 2.1 に下がって未分解より低いと書くが、これを有意な低下とは読まない。表 2 の文字は酵素ごとに 0 分と各時間を比べたもので、酵素どうしの検定ではない。方法は分散分析と Tukey、表 2 の脚注は Bonferroni と書き、食い違う 原典の位置: 方法「Enzymatic hydrolysis of SPI」「Sensory analysis」「Statistical analysis」、結果「Effects of the enzymatic treatment on the bitterness of SPI」、表 1・2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 使える — 同じダイズ分離たんぱく質の 0 分と 120 分を、同じ手順で訓練した 10 人が評価し、酵素ごとの時間の検定がある。ただし酵素どうしは検定されておらず、酵素の量は同じ % でも活性が違う

Schlegel ら 2019 官能だけ

Enzymatic hydrolysis of lupin protein isolates—Changes in the molecular weight distribution, technofunctional characteristics, and sensory attributes. Food Science & Nutrition 7(8):2747-2759 — doi:10.1002/fsn3.1139

原文の確認の深さ
全文で確認 — Europe PMC の全文（§2.3・2.7・2.8、結果「Sensory analysis of the protein hydrolysates」、表 2・3・6） 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
ルピナス（Lupinus angustifolius）の分離たんぱく質（LPI、乾物 90%、たんぱく質 92%）
加工・調理
たんぱく質 50 g/kg の分散液に 9 種の酵素を酵素ごとの温度・pH で 2 時間。酵素の量は 0.5%（パパインは 0.2%）で、脚注は酵素と液の比（enzyme-to-solution）と書く。90 °C・20 分で失活、中和、凍結乾燥。酵素なしの対照も同じ条件で作った。分解度（OPA 法）は Alcalase 9.05%、Flavourzyme 6.90%
出し方・食べ方
1%（w/w）の水溶液 20 mL。苦味は鼻をつまんで評価
誰が・どの尺度で
カフェインの閾値試験などで訓練した 10 人。目盛りのない 10 cm 線。基準は 1% の LPI の Alcalase 分解物。表 6 は中央値（方法は平均と標準偏差と書く）。分散分析と Tukey（p<0.05）
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
苦味の強さ（官能）ルピナス：未分解 対 Alcalase で 2 時間
ルピナス分離たんぱく質（たんぱく質 50 g/kg）を酵素ごとの温度・pH で 2 時間（酵素と液の比 0.5%）。未分解の対照も同じ条件で作った。1% の水溶液を鼻をつまんで評価。Alcalase は 50 °C・pH 8.0、分解度 9.05%		1.17.2目盛りのない 10 cm 線の中央値（訓練した 10 人）「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
表 6 で未分解（a）と Alcalase（b）の文字が違い、有意（p<0.05）。9 種の酵素のうち、未分解と文字が違ったのは Alcalase だけ（Protamex 2.4 は ab） 原典の位置: §2.3・2.7・2.8、結果「Sensory analysis of the protein hydrolysates」、表 2・3・6
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 使える — 同じルピナス分離たんぱく質を、酵素なしの対照と同じ条件で作り、訓練した 10 人が評価し、検定がある。値は中央値で、酵素の量は液に対する比
苦味の強さ（官能）ルピナス：未分解 対 Flavourzyme で 2 時間
ルピナス分離たんぱく質（たんぱく質 50 g/kg）を酵素ごとの温度・pH で 2 時間（酵素と液の比 0.5%）。未分解の対照も同じ条件で作った。1% の水溶液を鼻をつまんで評価。Flavourzyme は 50 °C・pH 6.0、分解度 6.90%		1.10.7目盛りのない 10 cm 線の中央値（訓練した 10 人）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意差なし
向きは掲載の中央値の大小。表 6 で未分解と Flavourzyme はどちらも a で、有意差なし（同じとは言えない）。本文は Alcalase 以外の分解物の苦味は未分解と同程度のままと書く。Flavourzyme の分解度は Alcalase に次いで高いが、苦味は低い側だった 原典の位置: §2.3・2.7・2.8、結果「Sensory analysis of the protein hydrolysates」、表 2・3・6
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 使える — 同じルピナス分離たんぱく質を、酵素なしの対照と同じ条件で作り、訓練した 10 人が評価し、検定がある。値は中央値で、酵素の量は液に対する比

Schlegel ら 2020 官能だけ

Effect of enzyme‐assisted hydrolysis on protein pattern, technofunctional, and sensory properties of lupin protein isolates using enzyme combinations. Food Science & Nutrition 8(7):3041-3051 — doi:10.1002/fsn3.1286

原文の確認の深さ
全文で確認 — Europe PMC の全文（§2.3・2.7・2.8、結果の苦味の段落、表 2・3、図 4 の説明）。図 4 は取得していない 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
ルピナス（Lupinus angustifolius、品種 Boregine）の分離たんぱく質（LPI）
加工・調理
たんぱく質 5%（w/w）、50 °C・pH 8.0。Alcalase・パパイン・Corolase 7089・Neutrase の組合せ 12 通り。一段（同時に加えて 4 時間）8 通りと、二段（1 時間後に 2 つ目を加え、さらに 4 時間）4 通り。90 °C・20 分で失活し中和。分解度（OPA 法）は OS 5 が 4 時間で 13.3%
出し方・食べ方
提示の濃度は本文に書かれていない（前報の方法による、と書く）
誰が・どの尺度で
10 人。方法は 0（感じない）〜10（強い）の尺度で鼻をつまむと書き、図 4 の説明は 10 cm 線の平均と標準偏差と書く。分散分析と Tukey
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
苦味の強さ（官能）ルピナス：未分解 対 Alcalase とパパインを同時に 4 時間（OS 5）
ルピナス分離たんぱく質 5%、50 °C・pH 8.0。Alcalase 0.5% とパパイン 0.2%（酵素と液の比）を同時に加えて 4 時間、分解度 13.3%。提示の濃度は本文に無い		1.95.70（感じない）〜10（強い）の尺度、図 4 の説明は 10 cm 線の平均（10 人）「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
本文の記載による。12 の組合せのうち、未分解より有意に高かったのは OS 5 だけと書く。Alcalase を含まない組合せ（パパインと Corolase 7089）は 1.2 と 2.1。ほかの組合せの値と図 4 の印は図を取得していないので数値は未確認。同じ酵素の組でも、二段で加えた TS 3 は別の試料 原典の位置: §2.3・2.7・2.8、結果の苦味の段落、表 2・3、図 4（未取得）
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 使える — 同じルピナス分離たんぱく質の未分解と分解物を比べ、検定がある。ただし提示の濃度は本文に無く、ほかの組合せの値は図にだけあり未確認

Sun ら 2022 官能だけ

Characteristics of the enzyme-induced release of bitter peptides from wheat gluten hydrolysates. Frontiers in Nutrition 9:1022257 — doi:10.3389/fnut.2022.1022257

原文の確認の深さ
全文で確認 — Europe PMC の全文（方法「Preparation of wheat gluten hydrolysates」「Determination of degree of hydrolysis」と官能の段落、結果「Bitterness intensity of wheat gluten hydrolysates」、図 1 の説明）。図 1 は取得していない 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
コムギグルテン
加工・調理
グルテン 15 g を脱イオン水 300 mL に。Alcalase とトリプシン（どちらも酵素と基質の比 1:20）で、pH-stat 法の分解度が 4・12・20% に達した所で止め、沸騰水で 15 分加熱。遠心の上清を凍結乾燥。分解の時間は書かれていない
出し方・食べ方
1% の溶液
誰が・どの尺度で
経験のある 8 人（男 4・女 4、20〜35 歳）。10 点の線尺度で、カフェイン 0.3・0.8・1.2 g/L を 2・5・10 とした。検定は図 1 の説明に p<0.05 とだけある
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
苦味の強さ（官能）分解の度合い・酵素どうし：コムギグルテン、Alcalase で分解度 4% 対 20%
コムギグルテン 15 g を水 300 mL に。酵素と基質の比 1:20 で、pH-stat 法の分解度が 4% と 20% に達した所で止めた。遠心の上清を凍結乾燥し、1% の溶液で評価。未分解のグルテンの評価は無い。Alcalase		0.654.3810 点の線尺度（カフェインを基準、経験のある 8 人）「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
本文の記載による。分解度が上がるにつれて苦味が上がり、20% で有意に上がったと書く（図 1 の説明に p<0.05）。分解度 12% の値と図 1 の印は図を取得していないので数値は未確認。同じ分解度 20% では Alcalase が 4.38、トリプシンが 3.4 で、本文は Alcalase の方が苦いと書くが、この 2 つの個別の検定は確かめていない 原典の位置: 方法「Preparation of wheat gluten hydrolysates」と官能の段落、結果「Bitterness intensity of wheat gluten hydrolysates」、図 1（未取得）
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 使える — 分解の度合いを変えた比較には使える（同じグルテン・同じ酵素で、検定がある）。未分解のグルテンの評価が無いので、「分解していない原料より苦くなるか」には使えない。分解の時間は書かれていない
苦味の強さ（官能）分解の度合い・酵素どうし：コムギグルテン、トリプシンで分解度 4% 対 20%
コムギグルテン 15 g を水 300 mL に。酵素と基質の比 1:20 で、pH-stat 法の分解度が 4% と 20% に達した所で止めた。遠心の上清を凍結乾燥し、1% の溶液で評価。未分解のグルテンの評価は無い。トリプシン		0.593.410 点の線尺度（カフェインを基準、経験のある 8 人）「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
本文の記載による。分解度が上がるにつれて苦味が上がり、20% で有意に上がったと書く（図 1 の説明に p<0.05）。分解度 12% の値と図 1 の印は図を取得していないので数値は未確認。同じ分解度 20% では Alcalase が 4.38、トリプシンが 3.4 で、本文は Alcalase の方が苦いと書くが、この 2 つの個別の検定は確かめていない 原典の位置: 方法「Preparation of wheat gluten hydrolysates」と官能の段落、結果「Bitterness intensity of wheat gluten hydrolysates」、図 1（未取得）
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 使える — 分解の度合いを変えた比較には使える（同じグルテン・同じ酵素で、検定がある）。未分解のグルテンの評価が無いので、「分解していない原料より苦くなるか」には使えない。分解の時間は書かれていない

Daher ら 2021 官能だけ

Sensopeptidomic Kinetic Approach Combined with Decision Trees and Random Forests to Study the Bitterness during Enzymatic Hydrolysis Kinetics of Micellar Caseins. Foods 10(6):1312 — doi:10.3390/foods10061312

原文の確認の深さ
全文で確認 — Europe PMC の全文（§2.1・2.2.1、§3.1、図 1 の説明、考察）。図 1 は取得していない 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
ミセルカゼインに富む乳たんぱく質（カゼイン 92%）
加工・調理
全窒素性成分として 10%（10% of total nitrogenous matter）に薄め、2 つの酵素の組で 9 時間。組 109 は Flavourzyme と Protamex、組 125 は Promod 523MDP と Flavorpro 937MDP。配合（酵素の量・pH・温度）は非公開。1 時間ごとに採取し 98 °C・3 分で失活、噴霧乾燥。分解度は OPA 法
出し方・食べ方
乾物 10% をミネラルウォーターに溶かし、20 mL を室温で
誰が・どの尺度で
20 か月訓練した 19 人（女 12・男 7、45〜65 歳）。1（弱い）〜7（強い）。2 反復。二元配置の分散分析と Duncan（p≤0.05）
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
苦味の強さ（官能）分解の度合い・酵素どうし：カゼイン、Flavourzyme と Protamex の組（109）で 3 時間 対 5 時間
ミセルカゼインに富む乳たんぱく質を、全窒素性成分として 10% に薄めて 9 時間分解し、1 時間ごとに採取（配合は非公開）。乾物 10% をミネラルウォーターに溶かして評価。未分解のカゼインの評価は無い。組 109 は Flavourzyme と Protamex。分解度は 4 時間 13.9%、5 時間 44.1%、9 時間 50.8%		約 5.203.001（弱い）〜7（強い）（訓練した 19 人、2 反復）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意差の報告はあるが、どの組の差かは不明
本文の記載による。最初の 3 時間は約 5.20 で、3〜5 時間に 3.00 へ下がり、その後は約 3 のまま。分解度と苦味の相関は r = −0.933（p≤0.001）。9 つの試料は分散分析で有意に区別されたが、どの時間の対が有意かは図 1 の文字にあり、図を取得していないので数値は未確認 原典の位置: §2.1・2.2.1、§3.1、図 1（未取得）、考察
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — 分解の時間を変えた比較には使えるが、配合は非公開で、どの時間の対が有意かは図にあり未確認。未分解のカゼインの評価が無いので、未分解との比較には使えない
苦味の強さ（官能）分解の度合い・酵素どうし：カゼイン、Promod と Flavorpro の組（125）で 5 時間 対 9 時間
ミセルカゼインに富む乳たんぱく質を、全窒素性成分として 10% に薄めて 9 時間分解し、1 時間ごとに採取（配合は非公開）。乾物 10% をミネラルウォーターに溶かして評価。未分解のカゼインの評価は無い。組 125 は Promod 523MDP と Flavorpro 937MDP。分解度は 3 時間 10.9%、5 時間 22.6%、9 時間 28.9%		2.233.591（弱い）〜7（強い）（訓練した 19 人、2 反復）「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意差の報告はあるが、どの組の差かは不明
本文の記載による。最小は 2 時間の 2.18 で、5 時間以降は分解度の上昇とともに 2.23 から 3.59 へ上がったと書く（本文は全体として苦味は安定して見えるとも書く）。9 つの試料は分散分析で有意に区別されたが、どの時間の対が有意かは図 1 の文字にあり、図を取得していないので数値は未確認。組 109 と組 125 は酵素も配合も違い、酵素の違いだけの効果とは言えない 原典の位置: §2.1・2.2.1、§3.1、図 1（未取得）、考察
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — 分解の時間を変えた比較には使えるが、配合は非公開で、どの時間の対が有意かは図にあり未確認。未分解のカゼインの評価が無いので、未分解との比較には使えない

Fetriyuna ら 2026 官能だけ

Enhancing Consumer Acceptance of Cricket (Acheta domesticus) Protein Hydrolysate Through ProteAX‐Mediated Enzymatic Hydrolysis to Improve Techno‐Functional and Organoleptic Properties. Food Science & Nutrition 14(6):e72033 — doi:10.1002/fsn3.72033

原文の確認の深さ
全文で確認 — Europe PMC の全文（§2.2.1〜2.2.3、§3.1、§3.3、表 1・5・7・9） 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
ヨーロッパイエコオロギ（Acheta domesticus）。頭と触角を除き、水と 1:2 で摩砕
加工・調理
90 °C・15 分で加熱殺菌し、60 °C・pH 7.0 で ProteAX を 0.5・1.0・1.5・2%（w/v）× 2・3.5・5 時間（12 通り）。90 °C・20 分で失活し、遠心の上清を凍結乾燥（CPH）。原料の CP は「酵素処理なしで凍結乾燥した」と書くだけで、遠心・上清の工程が同じかは書かれていない。分解度（TCA 可溶窒素法）は CP 6.85%、CPH 50.34〜67.71%
出し方・食べ方
試料を舌に 10 秒のせて吐き出す。提示の濃度と溶媒は書かれていない
誰が・どの尺度で
手順を説明した半訓練の 25 人（除外の条件は 16 歳未満・25 歳超）。gLMS（150 mm）。二元配置の分散分析（酵素の量と時間）と Duncan
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
苦味の強さ（官能）コオロギ：酵素なしで乾燥した原料（CP、工程の同等性は未確認）対 ProteAX 1.5% で 5 時間
コオロギを摩砕し 90 °C・15 分で加熱殺菌後、ProteAX 1.5%（w/v）を 60 °C・pH 7.0 で 5 時間。分解物は遠心の上清を凍結乾燥（分解度 67.71%、TCA 可溶窒素法）。CP は酵素処理なしで凍結乾燥したと書くだけで、遠心・上清の工程が同じかは書かれていない（CP の分解度 6.85%）。提示の濃度・溶媒は書かれていない		32.885.92gLMS（150 mm、mm で表示。半訓練の 25 人）「対」の前の試料の方が苦い
検定の記載なし
向きは掲載の平均の大小。二元配置の分散分析は酵素の量（0.5〜2% の 4 段階）と時間の 12 条件だけを扱い、CP と各条件の検定は示されていない。12 条件はどれも 5.92〜16.16 mm で、CP より低い値だった。CP と分解物は分画の工程が同じとは確かめられないので、分解だけの効果とは言えない。後味（5 分後）も CP 20.00 に対しこの条件 2.80 原典の位置: §2.2.1・2.2.2、§3.3、表 5・6
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — 同じコオロギの原料と分解物の比較だが、原料（CP）が分解物と同じ遠心・上清の工程を経たか書かれておらず、CP と分解物の検定も無い
苦味の強さ（官能）分解の度合い・酵素どうし：コオロギ、ProteAX で 2 時間 対 5 時間（酵素量をまとめた平均）
加熱殺菌したコオロギに ProteAX 0.5・1.0・1.5・2%（w/v）を 60 °C・pH 7.0 で 2・3.5・5 時間。遠心の上清を凍結乾燥（分解度 50.34〜67.71%、TCA 可溶窒素法）。提示の濃度・溶媒は書かれていない		14.18（2 時間、4 つの酵素量の周辺平均）7.32（5 時間、同じ）gLMS（150 mm、mm で表示。半訓練の 25 人）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
表 9 の Duncan で 2 時間（c）・3.5 時間（b、10.60）・5 時間（a）の文字が違い、有意（p<0.05）。二元配置の分散分析で時間と酵素の量が有意、交互作用は有意でなかった（p = 0.086）。これは周辺平均の比較で、個々の条件の対（たとえば 16.16 と 5.92）の検定ではない。酵素の量の周辺平均は 0.5% 12.24・1% 11.30（b）と 1.5% 9.39・2% 9.87（a） 原典の位置: §2.2.1・2.2.2、§3.3、表 5・7・9
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — 分解の時間を変えた比較には使えるが、検定は酵素量をまとめた周辺平均で、個々の条件の対の検定ではなく、提示の濃度も書かれていない。未分解の原料との比較ではない

Zhao ら 2026 官能だけ

Impact of Aspergillus oryzae-Derived Aminopeptidase Complex in Developing the Flavor Profile of Clam Hydrolysate. Foods 15(10):1753 — doi:10.3390/foods15101753

原文の確認の深さ
全文で確認 — Europe PMC の全文（§2.1・2.6・2.7・2.13、§3.2・3.3、表 1・2）。苦味の値の図 2 は取得していない 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
ゆでて冷凍したアサリ（Ruditapes philippinarum）の身。内臓を除き、水と 1:1 で摩砕して凍結乾燥した粉
加工・調理
粉と水を 1:50。アルカリプロテアーゼ（5000 U/g たんぱく質、50 °C・pH 9.5）で 4 時間（AP 群）。AP 群の分解物にアミノペプチダーゼ複合酵素 AOAP（5000 U/g、50 °C・pH 7.0）を加えてさらに 3 時間（二段群、本文の分解度は 23.9% から 49.8%）。AOAP だけで 4 時間の群と、凍結乾燥したアサリたんぱく質（対照）も比べた。分解物は遠心の上清
出し方・食べ方
20 mL のカップで提示。提示の濃度は書かれていない
誰が・どの尺度で
訓練した 12 人（男 6・女 6、20〜25 歳）。0〜10 の尺度（1〜2 苦味なし、9〜10 耐えがたく苦い）。3 反復の平均。分散分析と Tukey（p<0.05）
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
苦味の強さ（官能）アサリ：未分解の対照（工程の同等性は未確認）対 アルカリプロテアーゼで 4 時間
アサリの身の粉を水と 1:50。アルカリプロテアーゼ（5000 U/g たんぱく質、50 °C・pH 9.5）で 4 時間。対照は凍結乾燥したアサリたんぱく質で、分解物は遠心の上清。提示の濃度は書かれていない		図を取得していないので数値は未確認図を取得していないので数値は未確認0〜10 の尺度（1〜2 苦味なし、9〜10 耐えがたく苦い。訓練した 12 人、3 反復の平均）「対」の後の試料の方が苦い
検定の記載なし
本文の記載による。アルカリプロテアーゼの分解で苦味が大きく増えたと書くが、この比較について本文に個別の有意差の記載は無い。統計の節には分散分析と Tukey の一般の記載があるが、図 2 の印は取得していないので、この比較が有意かは未確認。値も図 2 にあり、図を取得していないので数値は未確認。対照は凍結乾燥したたんぱく質で、分解物は遠心の上清なので、分画の工程も一緒に違いうる。原典はアルカリプロテアーゼを Alcalase とは書いていない 原典の位置: §2.6・2.7・2.13、§3.2・3.3、図 2（未取得）
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — 同じアサリの未分解と分解物の比較だが、対照は凍結乾燥したたんぱく質で分解物は遠心の上清、値は図にだけあり未確認で、この比較の検定の結果も本文に無い
苦味の強さ（官能）できた分解物の後処理：アサリ、アルカリプロテアーゼで 4 時間 対 その後 AOAP で 3 時間
アサリの身の粉を水と 1:50、アルカリプロテアーゼ（5000 U/g たんぱく質、50 °C・pH 9.5）で 4 時間。その分解物にアミノペプチダーゼ複合酵素 AOAP（5000 U/g、50 °C・pH 7.0）を加えてさらに 3 時間（本文の分解度は 23.9% から 49.8%）。提示の濃度は書かれていない		図を取得していないので数値は未確認図を取得していないので数値は未確認0〜10 の尺度（1〜2 苦味なし、9〜10 耐えがたく苦い。訓練した 12 人、3 反復の平均）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
本文の記載による。AOAP を加えると苦味が有意に下がったと書く（分散分析と Tukey、p<0.05）。うま味は有意に上がったと書く。値と印は図 2 にあり、図を取得していないので数値は未確認。受け入れやすさの順（二段 > AOAP だけ > 対照 > アルカリプロテアーゼ）は苦味だけの順ではない 原典の位置: §2.6・2.7・2.13、§3.2・3.3、図 2（未取得）
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — できた分解物に AOAP を足す前後を比べ、本文は有意と書くが、値と印は図にあり未確認

Jiang ら 2024 官能だけ

Lactiplantibacillus plantarum for the Preparation of Fermented Low-Bitter Enzymatic Skim Milk with Antioxidant Ability. Foods 13(23):3828 — doi:10.3390/foods13233828

原文の確認の深さ
全文で確認 — Europe PMC の全文（§2.2〜2.4・2.11、§3.1・3.2.1、表 1、図 2 の説明） 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
脱脂粉乳を水で 12%（w/w）にした液
加工・調理
Neutrase（50 °C・pH 7.0・10,000 U/g）、Flavourzyme（50 °C・pH 7.0・6000 U/g）、Protamex（55 °C・pH 7.0・10,000 U/g）で 4.5 時間。105 °C・5 分で失活。分解度（pH-stat 法）は Protamex 28.13%、Neutrase 24.89%、Flavourzyme 23.20%
出し方・食べ方
室温。提示の濃度は書かれていない
誰が・どの尺度で
食品科学の大学院生 10 人（男 5・女 5）。キニーネの標準液（0・2・4・6・8・10 点）と比べて採点。訓練の記載なし。分散分析と Tukey（p<0.05）
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
苦味の強さ（官能）分解の度合い・酵素どうし：脱脂乳、Flavourzyme 対 Neutrase
脱脂粉乳 12%（w/w）を 4.5 時間分解し、105 °C・5 分で失活。Neutrase は 50 °C・10,000 U/g（分解度 24.89%）、Flavourzyme は 50 °C・6000 U/g（23.20%）、Protamex は 55 °C・10,000 U/g（28.13%）、どれも pH 7.0。提示の濃度は書かれていない。未分解の脱脂乳の評価は無い		6.607.60キニーネの標準液を 0〜10 点とした採点（食品科学の大学院生 10 人）「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
本文の記載による。Neutrase は Protamex（6.80）と Flavourzyme より有意に高い（p<0.05）。分解度は 3 つで違い、酵素の量の単位（U/g）の基準も酵素ごとに違う 原典の位置: §2.2〜2.4・2.11、§3.2.1、図 2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — 酵素の種類を変えた比較には使えるが、分解度も酵素の量の単位も酵素ごとに違い、酵素だけの効果とは分けられない。提示の濃度は書かれていない。未分解の脱脂乳の評価が無いので、未分解との比較には使えない
苦味の強さ（官能）分解の度合い・酵素どうし：脱脂乳、Protamex 対 Neutrase
脱脂粉乳 12%（w/w）を 4.5 時間分解し、105 °C・5 分で失活。Neutrase は 50 °C・10,000 U/g（分解度 24.89%）、Flavourzyme は 50 °C・6000 U/g（23.20%）、Protamex は 55 °C・10,000 U/g（28.13%）、どれも pH 7.0。提示の濃度は書かれていない。未分解の脱脂乳の評価は無い		6.807.60キニーネの標準液を 0〜10 点とした採点（食品科学の大学院生 10 人）「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
本文の記載による。Neutrase は Protamex と Flavourzyme（6.60）より有意に高い（p<0.05）。Protamex と Flavourzyme の間の差の検定は本文から確かめられない 原典の位置: §2.2〜2.4・2.11、§3.2.1、図 2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — 酵素の種類を変えた比較には使えるが、分解度も酵素の量の単位も酵素ごとに違い、酵素だけの効果とは分けられない。提示の濃度は書かれていない。未分解の脱脂乳の評価が無いので、未分解との比較には使えない

杉山ら 1991 官能だけ

各種プロテアーゼ処理によって得られたマイワシタンパク加水分解物の特性. 日本水産学会誌 57(3):475-479 — doi:10.2331/suisan.57.475

原文の確認の深さ
全文で確認 — J-STAGE の PDF（pp. 475–478、実験の方法、結果「苦味の官能評価」「苦味の除去」、表 1〜4）。表は頁の画像で読んだ 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
マイワシの脱脂魚粉
加工・調理
反応時のたんぱく質濃度 8%、酵素量はたんぱく質に対し 8%。アルカリ性（Alcalase 55 °C・pH 8.0、Actinase と Proleather 50 °C・pH 8.0）、中性（Neutrase 45 °C・pH 7.0、パパイン 55 °C・pH 7.0）、酸性（Molsin・Pepsin 50 °C・pH 3.0、Neulase 45 °C・pH 3.0）の 8 種で 6 時間、pH-stat。pH を変えて失活し、中和、遠心の上清を凍結乾燥。分解度の値は無い
出し方・食べ方
たんぱく質 5% の水溶液 50 mL を 100 mL の瓶に入れ、30 °C で 30 分置いてから評価
誰が・どの尺度で
パネル 10 名の平均。0（全く感じない、蒸留水）・1（ほとんど感じない）・2（わずかに感じる）・3（やや感じる）・4（強く感じる）・5（非常に強く感じる）。検定の記載なし
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
苦味の強さ（官能）分解の度合い・酵素どうし：マイワシ、Alcalase 対 Proleather（どちらもアルカリ性）
マイワシの脱脂魚粉を、たんぱく質濃度 8%・酵素量 8%（対たんぱく質）で 6 時間。Alcalase は 55 °C・pH 8.0、Proleather は 50 °C・pH 8.0。たんぱく質 5% の水溶液を 30 °C で評価。未分解の魚粉の評価は無い		1.74.00（全く感じない）〜5（非常に強く感じる）の 6 段階、パネル 10 名の平均「対」の後の試料の方が苦い
検定の記載なし
向きは掲載の平均の大小。検定の記載は無い。表 2 のほかの値は Actinase 1.8、Neutrase 4.0、パパイン 3.5、Molsin 2.7、Pepsin 3.2、Neulase 2.7。同じアルカリ性の酵素の中でも 1.7 と 4.0 に分かれ、本文は苦味の強さがたんぱく質の可溶化率やトリプトファンの量と一致しないと書く 原典の位置: pp. 475–477、方法「苦味の官能評価」、結果「苦味の官能評価」、表 1・2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — 酵素の種類を変えた比較には使えるが、検定が無い。未分解の魚粉の評価が無いので、未分解との比較には使えない
苦味の強さ（官能）できた分解物の後処理：マイワシの Alcalase 分解物、処理なし 対 アミノペプチダーゼ M 3 mg
マイワシの脱脂魚粉の Alcalase 分解物（たんぱく質 5%、pH 7.0） 100 mL に、アミノペプチダーゼ M をたんぱく質量として 3 mg 加え、37 °C で 3 時間。90 °C・5 分で失活しろ過		1.70.90（全く感じない）〜5（非常に強く感じる）の 6 段階、パネル 10 名の平均「対」の前の試料の方が苦い
検定の記載なし
向きは掲載の平均の大小。検定の記載は無い。表 3 のほかの値はロイシンアミノペプチダーゼ 1 mg 1.4・3 mg 1.0、アミノペプチダーゼ M 1 mg 1.0、カルボキシペプチダーゼ A 1 mg 1.3・3 mg 1.0。もとの Alcalase 分解物の 1.7 も、本文は実用上問題にならない程度と書く 原典の位置: p. 476 方法「ペプチダーゼ処理」、p. 477 結果「苦味の除去」、表 3
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — できた分解物の処理の前後を比べたが、検定が無い
苦味の強さ（官能）できた分解物の後処理：マイワシの Alcalase 分解物、処理なし 対 合成吸着剤 VP-10
マイワシの脱脂魚粉の Alcalase 分解物（たんぱく質 5%、pH 7.0） 150 mL を、ビニルピリジン系の樹脂 VP-10 を 15 mL 詰めたカラムに通し（SV 2）、流出液を凍結乾燥してたんぱく質 5% で評価		1.70.50（全く感じない）〜5（非常に強く感じる）の 6 段階、パネル 10 名の平均「対」の前の試料の方が苦い
検定の記載なし
向きは掲載の平均の大小。検定の記載は無い。表 4 のほかの樹脂は XFS-4022 1.0、HP-2MG 0.7。トリプトファンも 1.07 から 0.68 g/16 gN へ減った 原典の位置: p. 476 方法「合成吸着剤処理」、pp. 477–478 結果「苦味の除去」、表 4
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — できた分解物の処理の前後を比べたが、検定が無い

Knežević-Jugović ら 2023 官能だけ

Impact of Different Enzymatic Processes on Antioxidant, Nutritional and Functional Properties of Soy Protein Hydrolysates Incorporated into Novel Cookies. Foods 12(1):24 — doi:10.3390/foods12010024

原文の確認の深さ
全文で確認 — Europe PMC の全文（§2.3・2.4・2.10.2・2.13、§3.1・3.4、表 2） 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
ダイズたんぱく質濃縮物（SPC）
加工・調理
たんぱく質 8%（w/v）。Alcalase（pH 8・55 °C）、パパイン（pH 8・50 °C）、Neutrase（pH 7・45 °C）、Umamizyme（pH 8・50 °C）、Everlase（pH 9・60 °C）を酵素量 4%（たんぱく質に対する重さ）で。二段は Alcalase か Neutrase で 75 分のあと 50 °C・pH 7 にし、Flavourzyme 4% でさらに 120 分。90 °C・15 分で失活し、不溶部を遠心で除いて噴霧乾燥。一段の官能に使った試料の分解時間は本文で確かめていない
出し方・食べ方
1% の水溶液を、市販の大豆加水分解物（R）と対にして室温で
誰が・どの尺度で
ISO 8586 で選んだ 20 人。対比較（ISO 5495）で、R より苦くないを負、同じを 0、苦いを正とする 5 段階の両極の尺度。結果は階級の合計。R より低い 5 試料だけで Friedman 検定（5%）。統計の節には一元配置の分散分析と Tukey の一般の記載がある
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
基準の試料と比べた苦味の階級の合計（官能）市販の分解物と比べた：ダイズ、Neutrase だけ 対 Neutrase の後に Flavourzyme
ダイズたんぱく質濃縮物（たんぱく質 8%）。一段目の酵素で 75 分のあと、50 °C・pH 7 にして Flavourzyme 4% をさらに 120 分加えた 2 段の試料を、一段だけの試料と並べた。不溶部を除き噴霧乾燥。1% の水溶液を市販の大豆加水分解物（R）と対にして評価。未分解の濃縮物の評価は無い。Neutrase は pH 7・45 °C、酵素量 4%		+14−25R と比べた 5 段階の両極の尺度の階級の合計（正は R より苦い側、負は R より苦くない側。20 人）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意差の報告はあるが、どの組の差かは不明
著者は Flavourzyme を足すと Neutrase の分解物の苦味が有意に下がったと書く。ただし掲載された Friedman 検定は R より苦くない 5 試料の中だけで、Neutrase だけの試料（+14）を含まず、この対の個別の検定の詳細は確認できない（確かめた有意差としては扱わない）。向きは掲載の階級の合計の大小で、苦味の強さそのものや差の大きさではない。統計の節には一元配置の分散分析と Tukey の一般の記載がある 原典の位置: §2.3・2.10.2・2.13、§3.4、表 2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — 二段目の酵素を足す比較には使えるが、値は市販の分解物を基準にした階級の合計で、この対の個別の検定は確認できない。基準が未分解の原料ではないので、未分解との比較には使えない
基準の試料と比べた苦味の階級の合計（官能）市販の分解物と比べた：ダイズ、Alcalase だけ 対 Alcalase の後に Flavourzyme
ダイズたんぱく質濃縮物（たんぱく質 8%）。一段目の酵素で 75 分のあと、50 °C・pH 7 にして Flavourzyme 4% をさらに 120 分加えた 2 段の試料を、一段だけの試料と並べた。不溶部を除き噴霧乾燥。1% の水溶液を市販の大豆加水分解物（R）と対にして評価。未分解の濃縮物の評価は無い。Alcalase は pH 8・55 °C、酵素量 4%		−15−7R と比べた 5 段階の両極の尺度の階級の合計（正は R より苦い側、負は R より苦くない側。20 人）「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意差の報告はあるが、どの組の差かは不明
著者は Alcalase の分解物では Flavourzyme を足すと苦味がむしろ上がったと書く。どちらも R より苦くない側にあり、この 2 つを含む 5 試料の Friedman 検定は全体で有意（5%）だが、この対の差が有意かは確認できない。向きは掲載の階級の合計の大小で、苦味の強さそのものや差の大きさではない。統計の節には一元配置の分散分析と Tukey の一般の記載がある 原典の位置: §2.3・2.10.2・2.13、§3.4、表 2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — 二段目の酵素を足す比較には使えるが、値は市販の分解物を基準にした階級の合計で、この対の個別の検定は確認できない。基準が未分解の原料ではないので、未分解との比較には使えない

Nakamura ら 2023 官能だけ

Reduction in the bitterness of protein hydrolysates by an aminopeptidase from Aspergillus oryzae. Food Science and Technology Research 29(1):71-77 — doi:10.3136/fstr.FSTR-D-22-00110

原文の確認の深さ
全文で確認 — J-STAGE の PDF（pp. 71–74、方法「Debittering activity assay of the purified aminopeptidase」と官能の段落、結果、図 1・2） 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
乳カゼインとタラのたんぱく質（どちらも 10%、w/v）
加工・調理
pH 2.0 でペプシン（酵素と基質の比 1/300）。カゼインは 37 °C で 4 時間と 16 時間、タラは 2 時間と 5 時間。中和・100 °C・15 分で失活し、遠心の上清を分解物とした。分解物を pH 8.0 にし、Proteax から精製したアミノペプチダーゼ LapA をカゼインに 1/24,500、タラに 1/80,000 加えて 50 °C。1・2・4・8・21 時間に採取。分解度の値は無い
出し方・食べ方
カゼインの分解物は苦味が強いので 6 倍に薄めて提示
誰が・どの尺度で
9 人（20 代の男 2・女 6、60 代の男 1）。0（苦味なし）〜5（最大）で、Gly-Phe 0.5・1.0・1.5% を 1・2・3 とする。t 検定（LapA 処理の 0 時間に対して）
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
苦味の強さ（官能）できた分解物の後処理：カゼインのペプシン分解物、アミノペプチダーゼ LapA で 0 時間 対 4 時間
10% カゼインをペプシン（1/300）で 37 °C・計 20 時間分解した上清を pH 8.0 にし、精製した LapA を 1/24,500 加えて 50 °C。6 倍に薄めて評価		3.51.70（苦味なし）〜5（最大）、Gly-Phe 0.5・1.0・1.5% を 1・2・3 とする（9 人）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
本文と図 1 による。LapA の 0 時間に対する t 検定で p<0.01。遊離アミノ酸がさらに増える 21 時間まで、苦味はほとんど変わらなかったと書く。基準はペプシン分解済みの試料で、未分解のカゼインとの比較ではない 原典の位置: pp. 72–74、方法「Debittering activity assay of the purified aminopeptidase」と官能の段落、結果、図 1・2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 使える — できた分解物への後処理の比較には使える（同じ分解物にアミノペプチダーゼを足す前後で、検定がある）。基準はペプシン分解物なので、未分解の原料との比較には使えない
苦味の強さ（官能）できた分解物の後処理：タラたんぱく質のペプシン分解物、アミノペプチダーゼ LapA で 0 時間 対 21 時間
10% タラたんぱく質をペプシン（1/300）で 37 °C・計 7 時間分解した上清を pH 8.0 にし、精製した LapA を 1/80,000 加えて 50 °C		2.90.540（苦味なし）〜5（最大）、Gly-Phe 0.5・1.0・1.5% を 1・2・3 とする（9 人）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
本文と図 2 による。LapA の 0 時間に対する t 検定で p<0.01。本文は、この値ではほとんどの人が苦味を挙げなかったと書く。基準はペプシン分解済みの試料で、未分解のタラとの比較ではない 原典の位置: pp. 72–74、方法「Debittering activity assay of the purified aminopeptidase」と官能の段落、結果、図 1・2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 使える — できた分解物への後処理の比較には使える（同じ分解物にアミノペプチダーゼを足す前後で、検定がある）。基準はペプシン分解物なので、未分解の原料との比較には使えない

Wu ら 2026 官能だけ

Peptidomic evidence for pH-stat flavourzyme-mediated debittering of Alcalase-derived rice protein hydrolysates. Current Research in Food Science 13:101529 — doi:10.1016/j.crfs.2026.101529

原文の確認の深さ
全文で確認 — Europe PMC の全文（§2.2・2.3・2.6、§3.2・3.3、表 1・2、図 3 の説明）。補足の表 S7・S8 は取得していない 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
コメたんぱく質濃縮物
加工・調理
一段目はコメたんぱく質を水と 1:19（w/w）にし、Alcalase 5%（酵素と基質の比、w/w）・pH 9・55 °C・pH-stat で 6 時間（A6、DH-OPA 24.69%）。その上清を Flavourzyme（酵素と基質の比 5%、pH 6・60 °C）で、pH を 6.0 に保つ（pH-stat、s）か保たない（f、pH 6.0 から 5.1 へ下がる）かで 3 時間か 4 時間（A6-f3・A6-f4・A6-s3・A6-s4、DH-OPA 37.14〜40.35%）。95 °C・15 分で失活し、遠心の上清を 2500 Da の膜でろ過した透過画分を凍結乾燥
出し方・食べ方
2500 Da 未満の画分を、ケルダール法の窒素濃度をそろえて再溶解
誰が・どの尺度で
正式の評価は 15 人。5 試料の全 10 対を 2 セッションで比べ、苦味の差を 0（差なし）〜7（とても違う）で付け、どちらが苦いかを選ぶ。Wilcoxon の符号順位検定と符号検定、10 の比較で Bonferroni 補正。ろ過前の予備評価（5 人）は時間を選ぶためだけに使った
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
試料の対の苦味の差の得点（官能）できた分解物の後処理：コメ、Alcalase 分解物（A6）対 Flavourzyme を pH を保って 3 時間（A6-s3）
コメたんぱく質の Alcalase 6 時間の分解物（A6、DH-OPA 24.69%）を、Flavourzyme（5%、pH 6・60 °C）で二段目に分解。どの試料も 2500 Da の膜の透過画分を、窒素濃度をそろえて評価。未分解のコメたんぱく質の評価は無い。A6-s3 は pH 6.0 を保って 3 時間（DH-OPA 37.14%）		基準（差の得点の対の一方で、強さの値は無い）A6 との差の得点 3.64（A6 の方が苦い）対ごとの苦味の差の得点 0（差なし）〜7（とても違う）と、どちらが苦いかの選択（15 人、2 セッション）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
表 2 の差の得点で、Wilcoxon の符号順位検定と符号検定に 10 の比較の Bonferroni 補正をかけて有意（p<0.05）。表 2 の A6 の行は 3.64、A6-s3 の行は 3.63 で食い違う。A6-s3 は最も苦くない側だが、A6-s4 との差は有意でない。2500 Da 未満の画分の比較で、分解物の全体の比較ではない。ろ過前の予備評価（5 人）では A6-s3 が最も苦く、順位が逆だった 原典の位置: §2.3・2.6、§3.3、表 2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — できた分解物への後処理（二段目の分解）の比較には使え、窒素濃度をそろえた対比較で検定があるが、比べたのは 2500 Da 未満の画分で、分解物の全体ではない。値は差の得点。未分解の原料との比較には使えない
試料の対の苦味の差の得点（官能）できた分解物の後処理：コメ、Alcalase 分解物（A6）対 Flavourzyme を pH を保たずに 4 時間（A6-f4）
コメたんぱく質の Alcalase 6 時間の分解物（A6、DH-OPA 24.69%）を、Flavourzyme（5%、pH 6・60 °C）で二段目に分解。どの試料も 2500 Da の膜の透過画分を、窒素濃度をそろえて評価。未分解のコメたんぱく質の評価は無い。A6-f4 は pH を保たず（6.0 から 5.1 へ下がる）4 時間（DH-OPA 40.35%）		基準（差の得点の対の一方で、強さの値は無い）A6 との差の得点 2.78（A6 の方が苦い）対ごとの苦味の差の得点 0（差なし）〜7（とても違う）と、どちらが苦いかの選択（15 人、2 セッション）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
表 2 の差の得点で、補正後も有意（p<0.05）。二段目の 4 品はどれも A6 より苦くないと判定された（A6-f3 3.75、A6-s4 4.03）。本文は、pH を保たない場合は 3 時間の方が 4 時間より苦くなく、同じ時間なら pH を保つ方が苦くないと書く。2500 Da 未満の画分の比較 原典の位置: §2.3・2.6、§3.3、表 2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — できた分解物への後処理（二段目の分解）の比較には使え、窒素濃度をそろえた対比較で検定があるが、比べたのは 2500 Da 未満の画分で、分解物の全体ではない。値は差の得点。未分解の原料との比較には使えない

Aspevik ら 2026 官能だけ

Upcycling of poultry protein hydrolysates using membrane filtration technology – Effects on sensory properties and chemical composition. Food Chemistry: X 38:104181 — doi:10.1016/j.fochx.2026.104181

原文の確認の深さ
全文で確認 — Europe PMC の全文（§2.1・2.2.2・2.2.5・2.2.6、表 3 と続く段落） 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
ニワトリの副産物の酵素加水分解物の濃縮液（乾物 60%、業者が提供）。元の酵素・分解度・時間は書かれていない
加工・調理
乾物約 7% に薄めて 0.1 μm の精密ろ過（MF、約 60 °C）。MF の透過液を 200 Da のナノろ過（NF）にかけ、保持液を半分に濃縮してから水を足すダイアフィルトレーション（NF-dia）。運転条件は系統立てて管理していないと書く
出し方・食べ方
乾物 2%（w/w）を水道水で。20 mL を室温（20 ± 2 °C）、赤い光の下で
誰が・どの尺度で
ISO 8586 に沿って訓練・試験されている 10 人。目盛りのない 15 cm 線で、端を 1（強さなし）・9（強い）とする。2 反復。二元配置の分散分析と Tukey（表 3 の説明）
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
苦味の強さ（官能）できた分解物の後処理：ニワトリの分解物、膜処理前（粗製）対 精密ろ過・ナノろ過・ダイアフィルトレーションの後
業者が提供したニワトリの副産物の酵素加水分解物を、0.1 μm の精密ろ過、200 Da のナノろ過、ダイアフィルトレーションの順に処理。どれも乾物 2%（w/w）で評価（等たんぱく質濃度ではない）		4.45.115 cm 線、端を 1（強さなし）・9（強い）とする（訓練した 10 人、2 反復）「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
表 3 で粗製（b）と NF-dia（a）の文字が違い、有意（二元配置の分散分析と Tukey、苦味の全体の p = 0.048）。間の精密ろ過 4.7 とナノろ過 4.8 はどちらも ab。本文は精密ろ過と NF-dia の間が有意と書き、表の文字と合わない。著者は、ナノろ過で塩が除かれたことと、乾物をそろえたのでたんぱく質の濃度が上がったことを理由の候補に挙げる 原典の位置: §2.1・2.2.2・2.2.5、表 3 と続く段落
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — できた分解物を膜処理する前後を比べ、検定があるが、元の分解の条件は分からず、乾物をそろえたのでたんぱく質の濃度は一緒に違う

Sharma ら 2023 官能だけ

Effect of Liposomal Encapsulation and Ultrasonication on Debittering of Protein Hydrolysate and Plastein from Salmon Frame. Foods 12(4):761 — doi:10.3390/foods12040761

原文の確認の深さ
全文で確認 — Europe PMC の全文（§2.2〜2.5、§3.1・3.2、表 2・4） 確かめた者: LLM（読み取りの係が抜き出し、別の者が原典で照合。人の確認は無い）、2026-10-22。
試料
サケの中骨（frame）のたんぱく質のパパイン分解物（SFPH、40 °C でパパイン 1%・5 分）と、そのプラステイン（SFPT）
加工・調理
大豆レシチンとグリセロールの膜を 1・2・3% の SFPH か SFPT の液で水和してリポソームに封入。苦味が最も低かった 1% の封入品（L-PH1・L-PT1）に、超音波（20 kHz・750 W、振幅 20%）を 30・60・120 秒
出し方・食べ方
提示の量・温度は書かれていない
誰が・どの尺度で
カフェインを基準に 1 か月訓練したパネル（人数は書かれていない）。0（なし）〜15（強い）の 15 cm 線尺度。分散分析と Tukey
測ったもの比べた組・条件「対」の前の試料「対」の後の試料単位向き・検定
苦味の強さ（官能）できた分解物の後処理：サケの分解物 1%、封入なし 対 リポソームに封入
サケの中骨のたんぱく質をパパイン 1% で 40 °C・5 分分解した分解物（SFPH）の 1% 液と、同じ液で大豆レシチンとグリセロールの膜を水和して作ったリポソーム（L-PH1）		5.84.20（なし）〜15（強い）の 15 cm 線尺度（訓練したパネル、人数は書かれていない）「対」の前の試料の方が苦い
検定あり・有意
表 2 で封入前（e）と封入後（f）の文字が違い、有意（p<0.05）。2% と 3% では封入前後の文字が重なり、本文の「どの濃度でも有意」はそのまま採らない。封入は分解物を変えるのではなく包む処理で、ペプチドを分解する処理ではない 原典の位置: §2.2〜2.4、§3.1、表 2
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — できた分解物を封入する前後を比べ、検定があるが、封入は苦味のもとを包む処理で分解物そのものは変えない。パネルの人数は書かれていない
苦味の強さ（官能）できた分解物の後処理：封入したサケの分解物（L-PH1）、超音波 0 秒 対 120 秒
1% の分解物を封入したリポソーム（L-PH1）に、超音波（20 kHz・750 W、振幅 20%、2 秒照射・8 秒休止）を 120 秒。氷水で 25 ± 5 °C に保つ		4.56.30（なし）〜15（強い）の 15 cm 線尺度（訓練したパネル、人数は書かれていない）「対」の後の試料の方が苦い
検定あり・有意
表 4 で 0 秒（c）と 120 秒（a）の文字が違い、有意（p<0.05）。プラステインの封入品（L-PT1）も 3.5 から 5.5 へ有意に上がった。超音波で封入の効率が下がったことと合わせ、著者は封入が崩れたためと考える。L-PH1 は表 2 では 4.2、表 4 の 0 秒では 4.5 で、違いの理由は本文に明記されていないので、各表の中で比べる 原典の位置: §2.5.1、§3.2、表 3・4
同じたんぱく質の原料で、酵素の種類や量、分解の度合いや時間、またはできた分解物の後処理を変えたとき、人が感じる苦味の強さが変わるかの比較に: 限られる — 封入した分解物に超音波をかける前後を比べ、検定があるが、分解物ではなく封入品への処理で、パネルの人数は書かれていない

実験の中で確かめられたこと

同じ研究の中の比較で観察された結果だけを書く。検定が示されていない結果は、そのとおりに書く。

結果の違いの説明の候補

研究のあいだで違う条件のうち、苦味の結果の違いを説明しうるものと、著者の解釈。 複数の条件が同時に違うので、どれが効いたかは分からない。ここに書くのは候補で、原因ではない。

分かっていないこと——この比較だけでは分けられないこと

研究と行の数え方

根拠の行の数は、研究の数ではない。表の行・台帳の根拠の行・論文・研究グループを分けて数える。 同じ研究所（Fraunhofer IVV）のダイズとルピナスの報告は、一つの研究グループとして数えた。

調べた範囲

この問いのために見た資料と、表に入れた・除いた理由を残す。 Europe PMC で、たんぱく質の加水分解物・分解の度合い・苦味を下げる処理と、人の苦味の評価を、酵素の名前や原料（乳・カゼイン・ダイズ・エンドウ・コメ・コムギ・魚・昆虫など）と組み合わせて探し、J-STAGE で和文と英文の研究を探して、研究所の台帳にある資料と合わせた。 発酵と組み合わせた処理、分解の途中の物理的な処理、著者が予備的と書く評価、補足資料にしか苦味の値が無い研究は、主な表に入れずに参考として残した。 人の苦味の評価が無い研究（電子舌だけなど）、同じ出発原料を処理した比較と確かめられない研究、たんぱく質を分解しない酵素の研究は除いた。 前の担当の調査記録にあって今回の照合で原典を見ていない除外は、その旨を書き分けた。 ここに書いた探し方は記録で、探し漏れが無いことを示すものではない。

資料扱い理由
Enzymatic treatment of soy protein isolates: effects on the potential allergenicity, technofunctionality, and sensory properties (2016) doi表に入れたダイズ分離たんぱく質を 10 種の酵素で分解し、未分解と同じ手順で訓練した 10 人が評価した。全文で読んだ
Enzymatic hydrolysis of lupin protein isolates—Changes in the molecular weight distribution, technofunctional characteristics, and sensory attributes (2019) doi表に入れたルピナス分離たんぱく質を 9 種の酵素で分解し、酵素なしの対照と比べた。Meinlschmidt らと同じ研究所。全文で読んだ
Effect of enzyme‐assisted hydrolysis on protein pattern, technofunctional, and sensory properties of lupin protein isolates using enzyme combinations (2020) doi表に入れたルピナス分離たんぱく質を酵素の組合せで分解し、未分解と比べた。同じ研究所。図 4 は取得していない。全文で読んだ
Impact of Aspergillus oryzae-Derived Aminopeptidase Complex in Developing the Flavor Profile of Clam Hydrolysate (2026) doi表に入れたアサリの身の未分解・一段・二段を比べた。値は図 2 で取得していない。未分解の対照と分解物で工程が同じか確かめられないことを見出しに書いた。二段目の行は見出しの頭に「できた分解物の後処理」と付けた。全文で読んだ
Enhancing Consumer Acceptance of Cricket (Acheta domesticus) Protein Hydrolysate Through ProteAX‐Mediated Enzymatic Hydrolysis to Improve Techno‐Functional and Organoleptic Properties (2026) doi表に入れたコオロギを酵素の量と時間を変えて分解した。原料の工程が分解物と同じか確かめられないことを見出しに書いた。時間の比較の行は見出しの頭に「分解の度合い・酵素どうし」と付けた。全文で読んだ
Characteristics of the enzyme-induced release of bitter peptides from wheat gluten hydrolysates (2022) doi表に入れたコムギグルテンの分解度を比べた。未分解の評価が無いので、見出しの頭に「分解の度合い・酵素どうし」と付けた。全文で読んだ
Sensopeptidomic Kinetic Approach Combined with Decision Trees and Random Forests to Study the Bitterness during Enzymatic Hydrolysis Kinetics of Micellar Caseins (2021) doi表に入れたカゼインを 2 つの酵素の組で 9 時間追った。配合は非公開。見出しの頭に「分解の度合い・酵素どうし」と付けた。全文で読んだ
Lactiplantibacillus plantarum for the Preparation of Fermented Low-Bitter Enzymatic Skim Milk with Antioxidant Ability (2024) doi表に入れた脱脂乳を 3 種の酵素で分解した。乳酸菌の発酵の部分は使っていない。見出しの頭に「分解の度合い・酵素どうし」と付けた。全文で読んだ
各種プロテアーゼ処理によって得られたマイワシタンパク加水分解物の特性 (1991) doi表に入れたマイワシの魚粉を 8 種の酵素で分解し、Alcalase の分解物にペプチダーゼや吸着剤を使った。検定の記載は無い。前の担当の検索記録では、この条件に合う J-STAGE の和文研究として 1 本だった（検索の記録で、唯一であることの確認ではない）。全文で読んだ
Impact of Different Enzymatic Processes on Antioxidant, Nutritional and Functional Properties of Soy Protein Hydrolysates Incorporated into Novel Cookies (2023) doi表に入れたダイズ濃縮物の一段と二段の分解物を、市販の分解物と比べた。見出しの頭に「市販の分解物と比べた」と付けた。全文で読んだ
Reduction in the bitterness of protein hydrolysates by an aminopeptidase from Aspergillus oryzae (2023) doi表に入れたペプシン分解物に精製したアミノペプチダーゼを作用させた。見出しの頭に「できた分解物の後処理」と付けた。全文で読んだ
Peptidomic evidence for pH-stat flavourzyme-mediated debittering of Alcalase-derived rice protein hydrolysates (2026) doi表に入れたコメの Alcalase 分解物を Flavourzyme で二段目に分解し、2500 Da 未満の画分を対比較した。見出しの頭に「できた分解物の後処理」と付けた。全文で読んだ
Upcycling of poultry protein hydrolysates using membrane filtration technology – Effects on sensory properties and chemical composition (2026) doi表に入れたニワトリの分解物を膜で処理した。元の分解の条件は分からないが、後処理の比較として入れた。全文で読んだ
Effect of Liposomal Encapsulation and Ultrasonication on Debittering of Protein Hydrolysate and Plastein from Salmon Frame (2023) doi表に入れたサケの分解物をリポソームに封入し、封入品に超音波をかけた。封入はペプチドを分解しない処理だが、後処理の比較として入れた。全文で読んだ
Enzymatic Hydrolysis and Fermentation of Pea Protein Isolate and Its Effects on Antigenic Proteins, Functional Properties, and Sensory Profile (2022) doi表に入れず、文脈の資料として見たエンドウ分離たんぱく質を酵素と乳酸発酵の組合せで処理し、順位法で評価した（本文は 10 人、図の説明は 11 人）。官能に出したのは発酵と組み合わせた試料と未処理品だけで、酵素だけの試料は評価していない。有意水準は p<0.10 で、どの組合せが有意かは図 4 にあり図を取得していないので数値は未確認。有意に苦くなった例には数えない。Fraunhofer IVV の研究。全文で読んだ
Ultrasound viscous reduction effects on the proteolysis of soy protein isolate at a limited degree of hydrolysis: Changes in the functional characteristics and protein structure (2024) doi表に入れず、文脈の資料として見たダイズ分離たんぱく質をブロメラインで分解度 12% にした（超音波の前処理の有無）。人の評価の人数・濃度・尺度は前の報告によるとだけ書く。通常の分解物が最も苦いと書く文に p>0.05 と付いており、有意に苦くなった例には数えない。図 2D は図を取得していないので数値は未確認。電子舌の向きとは別に読む。全文で読んだ
Principal Component Analysis from Mass Spectrometry Data Combined to a Sensory Evaluation as a Suitable Method for Assessing Bitterness of Enzymatic Hydrolysates Produced from Micellar Casein Proteins (2020) doi表に入れず、文脈の資料として見た同じ原料から 16 の配合の分解物を作り、19 人が評価した（表 1 で 3.31〜5.68）。酵素や条件の対応が非公開で、何を変えた比較か言えないので行にしない。Daher ら 2021 と同じグループ。全文で読んだ
Debittering of Protein Hydrolysates by Lactobacillus LBL-4 Aminopeptidase (2011) doi表に入れず、文脈の資料として見たサブチリシンのカゼイン・ダイズの分解物に乳酸菌のアミノペプチダーゼを作用させると、苦味がキニーネ 0.003〜0.004% 相当から 0.0005〜0.001% 相当へ下がった（藻類は弱い苦味がほぼ消えたと別に書く）。5 人の評価で、著者が予備的と書き、検定の記載も無いので主な表に入れない。全文で読んだ
Effects of Moderate Enzymatic Hydrolysis on Structure and Functional Properties of Pea Protein (2022) doi表に入れず、文脈の資料として見たエンドウを 4 種の酵素で分解度 2〜8%（Flavourzyme は 7% まで）にした。本文は分解度とともに苦味が上がったと書くが、官能の値と酵素どうしの順は補足図 S1 にあり、取得していない。本文の酵素の順（トリプシン > Alcalase > Neutrase > Flavourzyme）は溶解性などの改善の順で、苦味の順ではない。全文で読んだ
Mechanistic insights into high-intensity ultrasound-induced debittering and umami-enhancing of Antarctic krill peptides during ultrasound-assisted flavourzyme hydrolysis: Integrating E-tongue, multi-spectroscopy, and label-free peptidomics☆ (2026) doi表に入れず、文脈の資料として見たオキアミを Flavourzyme で分解する間に超音波をかけた。本文は 400〜700 W が 0〜200 W より苦味が 1.8〜4.3 低い（p<0.05）と書く。分解中の物理的な併用で、酵素の条件や後処理の比較ではないので主な表に入れない。400 W とそれより強い条件の個別の差は未確認。全文で読んだ
Deciphering the Molecular Bittercode in Potato Protein Hydrolysates through a Sensoproteomics Approach (2026) doi除いたジャガイモの分離たんぱく質と市販の加水分解物を比べたが、加水分解物は別の業者の製品で、同じ出発原料を処理した比較とは確かめられない
Effects of Enzymatic Hydrolysis on Physicochemical Properties and Solubility and Bitterness of Milk Protein Hydrolysates (2021) doi除いた苦味は電子舌の測定だけで、人の評価が無い
Thermolysin Versus Four Commercial Proteases in the Modification of Soy Protein Isolate: Structural, Functional, and Taste Characterization (2026) doi除いた苦味は電子舌の測定だけで、本文が人による確認をしていないと書く
Optimized Nitrogen Recovery and Non-Bitter Hydrolysates from Porcine Hemoglobin (2008)除いた最適化した 1 条件の苦味をキニーネ等価で示すだけで、条件どうしや未処理品との苦味の比較が無い（J-STAGE の PDF で確かめた。DOI は PDF で確かめていない）
Reducing the Bitterness of Rapeseed Protein: Integrating Enzymatic Treatment, Metabolomics, and Sensory Analysis to Elucidate Underlying Mechanisms (2025) doi除いた苦味を下げた酵素はラッカーゼや β-グルコシダーゼで、たんぱく質を分解する比較ではない
Debittering of protein hydrolyzates (2001) doi除いた研究所の台帳にある総説で、人の評価の一次データではない
Enzymatic Debittering of Cheese Flavoring and Bitterness Characterization of Peptide Mixture Using Sensory and Peptidomics Approach (2024) doi全文に当たれないチーズフレーバーの酵素による脱苦味の研究で範囲に近いが、全文が開かれておらず、研究所の台帳も抄録だけ
Impact of Ultrasound Pretreatment and Enzyme Concentration on Taste and Biological Activities of Porcine Lung Hydrolyzates (2025) doi除いた苦味は電子舌だけ。前の担当（読み取りの係）の調査記録による除外の理由。今回の原典の照合では確かめていない
Consumer Rejection Threshold of Mung Bean Protein Hydrolysate: Unsweetened and Sweetened Brewed Teas as Test Models (2026) doi除いた1 つの加水分解物を茶に混ぜた拒否閾値の研究で、分解の条件の比較ではない。前の担当（読み取りの係）の調査記録による除外の理由。今回の原典の照合では確かめていない
Sensoproteomic Characterization of Lactobacillus Johnsonii-Fermented Pea Protein-Based Beverage: A Promising Strategy for Enhancing Umami and Kokumi Sensations while Mitigating Bitterness (2024) doi除いた乳酸菌の発酵の研究で、酵素の分解の条件の比較ではない。前の担当（読み取りの係）の調査記録による除外の理由。今回の原典の照合では確かめていない
The Impact of Varying Enzymatic Pretreatment Durations of Wheat Gluten on the Flavour Characteristics of High-Moisture Plant-Based Extrudates (2026) doi除いた押出し品の官能で、苦味の項目を確かめられなかった。前の担当（読み取りの係）の調査記録による除外の理由。今回の原典の照合では確かめていない
Preparation, Separation, and Identification of Low-Bitter ACE-Inhibitory Peptides from Sesame (Sesamum indicum L.) Protein (2026) doi除いた人の官能の記載を確かめられなかった。前の担当（読み取りの係）の調査記録による除外の理由。今回の原典の照合では確かめていない

図鑑で読む

出典台帳

表の各研究の出典は、研究ごとの欄からたどれる。研究所の全体の出典は出典台帳にまとめている。

この頁の引用のしかた

青木大（NIGAMI LAB）(2026). たんぱく質を酵素で分解すると苦くなるのか — プロテイン・ペプチドの苦味を研究ごとに. https://nigamilab.com/topics/protein-hydrolysate-bitterness/

主張ごとの固定リンクは各カードの #clm-… です。データは CC BY 4.0、配布は データを使う。 データセットの DOI: 10.5281/zenodo.22739101