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受容体

TAS2R1

TAS2R1は、ヒト苦味受容体サブタイプ。独立した2つの異種細胞アッセイ（Maehashi 2008; Upadhyaya 2010）で、苦味ジペプチド・トリペプチドに最も強く活性化される受容体と報告。

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受容体 / receptor-tas2r1

このページの内容（6 節）
  1. 説明
  2. この説明の根拠（6）
  3. 主題ハブ
  4. 関連をたどる
  5. 関連項目（10）
  6. 機構・受容体（5）
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苦味を読む

TAS2R1はヒトの苦味受容体サブタイプの一つである。2008年のMaehashiらの研究では、hTAS2R1を安定発現させたHEK293細胞を用いたカルシウムイメージングにより、苦味のあるジペプチドGly-PheとGly-Leu(25 mM)がhTAS2R1を強く活性化する一方、無味のジペプチドGly-Glyは100 mMまで試験してもいずれの受容体も活性化しなかったことが確認された。

2010年のUpadhyayaらによるC6グリオーマ細胞を用いた研究(抄録の範囲での確認)では、苦味のあるトリペプチドはジペプチドよりも強くT2R1を活性化し、最も強い活性を示したPhe-Phe-Phe(FFF)のEC50はマイクロモルオーダーだったと報告されている。ホモロジーモデリングでは、これらの苦味ペプチドは受容体の細胞外面にある共通の結合部位に結合すると推定された。

2025年に苦味ペプチドの受容体活性・官能・配列データを統合した研究では、TAS2R1は苦味ペプチドによって活性化される受容体の中で、活性化を示したペプチドの種類の数が最も多い受容体として挙げられている。同研究の一覧には、Phe(F)、Gly-Phe(GF)、Gly-Leu(GL)、Phe-Phe-Phe(FFF)など多数のアミノ酸・ペプチドが、TAS2R1を活性化するものとして列記されている。

胆汁酸を候補として用いた受容体アッセイでは、TAS2R1はコール酸100µM・タウロコール酸100µMで活性化された一方、リトコール酸にはより低い0.3µMで応答した。同研究で調べた胆汁酸の中では、リトコール酸とそのタウリン抱合体が最も効力の高い部類に位置づけられている。

キノコAmaropostia stipticaから単離されたオリゴポリン類の受容体スクリーニングでは、オリゴポリンA・B・D・Eはいずれも閾値濃度30µMでTAS2R1を活性化したが、オリゴポリンFは活性化を示さなかった。総説はこれとは別に、チーズの熟成過程で生じるより大きなペプチドもTAS2R1を活性化すると記している。

この説明の根拠

  1. Bitter peptides activate hTAS2Rs, the human bitter receptors

    Maehashi K; Matano M; Wang H; Vo LA; Yamamoto Y; Huang L / 2008 / 学術論文 / 全文確認

    この本文で確認した範囲: 苦味ジペプチドがhTAS2R1を活性化し無味ペプチドは不活性という実験結果を使用

  2. Bitter taste receptor T2R1 is activated by dipeptides and tripeptides

    Upadhyaya J; Pydi SP; Singh N; Aluko RE; Chelikani P / 2010 / 学術論文 / 抄録確認

    この本文で確認した範囲: 苦味トリペプチドFFFのEC50と結合部位モデリングの知見を使用

  3. Exploring the Molecular Space of Bitter Peptides via Sensory, Receptor, and Sequence Data

    Steuer A; Eckrich LS; Schaefer S; Mittermeier-Klessinger VK; Otterbach A; Behrens M; Dawid C; Di Pizio A / 2025 / 学術論文 / 全文確認

    この本文で確認した範囲: TAS2R1を活性化するペプチド種類数の多さと列記された具体例を使用

  4. Physiological activation of human and mouse bitter taste receptors by bile acids

    Ziegler F; Steuer A; Di Pizio A; Behrens M / 2023 / 学術論文 / 全文確認

    この本文で確認した範囲: 胆汁酸各種のTAS2R1活性化濃度とリトコール酸の効力の高さ

  5. Taste-Guided Isolation of Bitter Compounds from the Mushroom Amaropostia stiptica Activates a Subset of Human Bitter Taste Receptors

    Schmitz LM; Lang T; Steuer A; Koppelmann L; Di Pizio A; Arnold N; Behrens M / 2025 / 学術論文 / 全文確認

    この本文で確認した範囲: オリゴポリンA・B・D・Eの閾値30µMとFの不活性

  6. The Hidden One: What We Know About Bitter Taste Receptor 39

    Jalševac F; Terra X; Rodríguez-Gallego E; Beltran-Debón R; Blay MT; Pinent M; Ardévol A / 2022 / レビュー論文 / 全文確認

    この本文で確認した範囲: チーズ熟成ペプチドがTAS2R1を活性化するとの総説記述

関連をたどる

苦味ペプチド →活性化する→ TAS2R1

ラープ・コム →知覚苦味と関連する要因→ TAS2R1

オリゴポリンD →活性化する→ TAS2R1

構造化された主張 — 節を開くと、主張ごとの確度・根拠・限界が読めます

機構・受容体（5）

苦味ペプチドはTAS2R1を活性化する支持あり

範囲: 異種発現細胞カルシウムアッセイ: HEK293（Maehashi 2008）と C6 グリオーマ（Upadhyaya 2010）

注記: 独立2系の細胞アッセイが同一受容体を指す。in vivo での寄与度は未確定。

苦味ジペプチド Gly-Phe・Gly-Leu（25 mM）は hTAS2R1 を最も強く活性化し、他受容体には無応答か弱い応答。"the tasteless dipeptide, Gly-Gly, did not activate any hTAS2Rs."（100 mMまで試験）。"hTAS2R1 was more sensitive to bitter peptides than to other bitter compounds such as denatonium, picrotin, salicin, and caffeine."
限界: 高濃度側では背景シグナルも上昇と著者が明記。細胞系の結果でありヒト官能での受容体寄与は直接示されない。
出典: Bitter peptides activate hTAS2Rs, the human bitter receptors（Maehashi K; Matano M; Wang H; Vo LA; Yamamoto Y; Huang L, 2008）・全文確認
苦味トリペプチドはジペプチドより強くT2R1を活性化し、最強の Phe-Phe-Phe (FFF) はEC50がマイクロモルオーダー。ホモロジーモデリングでは苦味ペプチドは受容体細胞外面の同一結合ポケット（TM1/2/3/7とECL1/2のキャップ構造）に結合。
限界: EC50の実数値は抄録に記載なし。モデリングは実験構造ではない。
出典: Bitter taste receptor T2R1 is activated by dipeptides and tripeptides（Upadhyaya J; Pydi SP; Singh N; Aluko RE; Chelikani P, 2010）・抄録確認
「TAS2R1 exhibited strong responses to the two bitter peptides GL and GF but not to the nonbitter GG」「The receptor that was found to be activated by the highest number of peptides is the receptor TAS2R1」との記述。Table 1(List of Amino Acids/Peptides Activating Human Bitter Taste Receptors)のTAS2R1行に「F, GF, GL, IF, LW, FI, FL, WW, GLL, IQW, LKP, FFF, WWW, YPFPGPIHNS, LVYPFPGPIHN」が列記される。
限界: 既存文献(Maehashi 2008・Upadhyaya 2010を含む)由来データの統合を含んでおり、本論文独自の新規実験データとの切り分けはこの検討での抽出範囲では完全には確認できていない。
出典: Exploring the Molecular Space of Bitter Peptides via Sensory, Receptor, and Sequence Data（Steuer A; Eckrich LS; Schaefer S; Mittermeier-Klessinger VK; Otterbach A; Behrens M; Dawid C; Di Pizio A, 2025）・全文確認
データを表示compound-class-bitter-peptides —activates→ receptor-tas2r1
claim: clm-bitter-peptides-activate-tas2r1 / type: mechanism / 更新: 2026-08-30
ラープ・コムの知覚苦味と関連する要因: TAS2R1支持あり

範囲: 層: 細胞。ヒトTAS2R1等5種のヒト苦味受容体を発現させた異種細胞系を用いた受容体活性化アッセイ(cAMPまたはカルシウムイメージング等の機能アッセイ、論文の主実験)。

"It has long been known, that the body fluid bile containing the endogenously produced compound class of bile acids tastes extremely bitter." 受容体別データ: TAS2R1はコール酸100 µM・タウロコール酸100 µM・リトコール酸0.3 µMで活性化。リトコール酸とそのタウリン抱合体が調べた胆汁酸の中で最も効力が高いと報告される。
限界: 細胞アッセイであり、実際の食品(胆汁そのもの、あるいはラープコム)を用いた官能評価ではない。ラープコムという料理名への言及は原論文になし。
出典: Physiological activation of human and mouse bitter taste receptors by bile acids（Ziegler F; Steuer A; Di Pizio A; Behrens M, 2023）・全文確認
データを表示dish-larb-khom —has_perceived_bitterness_associated_with→ receptor-tas2r1
claim: clm-w71f1-larbkhom-bile-acid-receptor-mechanism / type: mechanism / 更新: 2026-09-07
オリゴポリンDはTAS2R1を活性化する支持あり

範囲: 層: 細胞。ヒト苦味受容体26種の異種発現細胞を用いたスクリーニングとカルシウムイメージングによる閾値濃度測定(Table 2)。

注記: オリゴポリンA・B・Eは同一化合物群としてoligoporin-dのentityで代表させている(個別entity未作成)。

Table 2: threshold (µM) for TAS2R1: oligoporin A=30, oligoporin B=30, oligoporin D=30, oligoporin E=30, oligoporin F=(blank, not activated), infractopicrin=(blank)。本文: "We observed activation of receptor-transfected cells for TAS2R1, TAS2R4, TAS2R14, TAS2R46, and, more weakly though, TAS2R41"(oligoporin Dについて)。
限界: 単一のキノコ種から単離した化合物に対する結果であり、食品としての官能評価は行われていない。
出典: Taste-Guided Isolation of Bitter Compounds from the Mushroom Amaropostia stiptica Activates a Subset of Human Bitter Taste Receptors（Schmitz LM; Lang T; Steuer A; Koppelmann L; Di Pizio A; Arnold N; Behrens M, 2025）・全文確認
データを表示compound-oligoporin-d —activates→ receptor-tas2r1
claim: clm-w71g1-tas2r1-oligoporins-threshold / type: mechanism / 更新: 2026-09-07
苦味ペプチドはTAS2R1を活性化する予備的

範囲: 層: 細胞(総説が要約する一次研究の記述)。

注記: 総説(Jalševac et al. 2022)がチーズ熟成ペプチドに関する一次研究(文献42)を要約した記述の孫引き。一次資料は未読。 総説の該当箇所は受容体の活性化だけを述べ、ペプチド自体を「苦い」とは書いていない。

"Finally, larger peptides found in the cheese-maturation process also activated TAS2R39 as well as TAS2R1."
限界: 一次資料(文献42)は原著未読の孫引き。ペプチドの具体的な配列・濃度は総説に記載なし。
出典: The Hidden One: What We Know About Bitter Taste Receptor 39（Jalševac F; Terra X; Rodríguez-Gallego E; Beltran-Debón R; Blay MT; Pinent M; Ardévol A, 2022）・全文確認
データを表示compound-class-bitter-peptides —activates→ receptor-tas2r1
claim: clm-w71g1-tas2r1-cheese-peptides / type: mechanism / 更新: 2026-09-07
コール酸はTAS2R1を活性化する支持あり

範囲: Zieglerら2023、HEK293T-Gα16gust44細胞、25種のヒトTAS2Rスクリーニング、n=3生物学的独立実験、空ベクター対照との差p<0.01

注記: 受容体を発現させた細胞のCa2+応答。人が口で感じる濃度、食品中濃度、知覚強度ではない。ドッキング結果ではなく機能アッセイの値。object_entity_idは代表してTAS2R1を接続し、他3受容体は本文に明記。

Zieglerら2023は25種のヒトTAS2Rを調べ、Table 1でコール酸の活性化閾値をTAS2R1 100 µM、TAS2R4 30 µM、TAS2R14 300 µM、TAS2R39 300 µMと記す。最高適用濃度は1000 µM。閾値は試した濃度のうち、空ベクター対照より蛍光応答が初めて有意に増えた濃度（p<0.01）。
限界: 細胞アッセイで、人の口腔官能閾値や食品中での知覚強度ではない。Table 1はコール酸によるTAS2R46の閾値を掲載しない。別途行われた分子ドッキングは活性化の根拠に用いていない。
出典: Physiological activation of human and mouse bitter taste receptors by bile acids（Ziegler F; Steuer A; Di Pizio A; Behrens M, 2023）・全文確認
データを表示compound-cholic-acid —activates→ receptor-tas2r1
claim: clm-cholic-acid-human-tas2r-cell-thresholds / type: mechanism / 更新: 2026-09-16

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